پروتئین ها

Report
‫پروتئین ها‬
‫• پروتئين ها مولکولهايي هستند که مسئوليت آنچه را که در سلول ها و اعضاء‬
‫اتفاق مي افتد بر عهده دارند‪ .‬مي توان آنها را مولکولهاي فعال در نظر‬
‫بگيريم‪ ،‬از اين جهت كه امكان دارد اين آنزيم ها باشند که همه واکنش هاي‬
‫شيميايي داخل بدن را کاتاليز مي کنند‪ .‬يا مولکولهاي گيرنده داخل سلول ها ‪،‬‬
‫داخل غشاء و يا روي غشاء باشند که به مواد خاص متصل مي شوند‪ .‬بيست‬
‫نوع اسيد آمينه مختلف براي ساختن پروتئين ها استفاده شده اند‪ 100 .‬اسيد‬
‫آمينه ‪ ،‬تشکيل يک پروتئين کوچک را مي دهند‪.‬اطالعات ژنتيکي از هر نوعي‬
‫که باشند‪ ،‬ساختار ‪ DNA‬دارند و اين عاملي است که نوع و مقدار پروتئين‬
‫سنتز شده در سلول موجود زنده را مشخص مي کند‪ .‬ساختمان کلي آمينو‬
‫اسيدها به صورت زير است ‪.‬‬
‫‪ -1‬در کنارساختار اسید آمینه‬
‫‪ -2‬ساختار یونی‬
‫‪ -3‬پیوند دو اسید آمینه که تشکیل پپتید می دهند‬
‫• گروههاي اسيدي اصلي در اسيد هاي آمينه که پروتونه‬
‫هستند‪:‬‬
‫گروههاي‬
‫هستند‪:‬‬
‫‪cooH,NH3‬‬
‫بازي اصلي در اسيد هاي آمينه که غير پروتونه‬
‫‪coo,NH2‬‬
‫• ظرفيت عضله براي اکسيداسيون اسيدهاي آمينه)‪ (AA‬محدود است و در‬
‫مورد عضله پستانداران نشان داده شده است که تنها توانايي‬
‫اکسيداسيون ‪AA 6‬را دارند(آالنين ‪ ،‬اسپارتات ‪ ،‬گلوتامات‪ ،‬لوسين ‪،‬‬
‫ايزولوسين و والين)‪ .‬از ميان آنها ‪ 3‬تاي آخر به اسيد هاي آمينه شاخه دارد‬
‫ا‬
‫معروفند که به لحاظ کمي احتماال بيشترين اهميت را دارا هستند‪.‬‬
‫• پیامد ومشکل اکسیداسیون اسید آمینه شاخه دار ‪ -1 :‬عدم دفع گروههای‬
‫آمینی‬
‫• ‪ -2‬تراکم آنها در عضله‪.‬‬
‫• در نتيجه بعض ي ازاسیدآمینه بر اثر واکنش ترانس آميناسيون به پيروات‬
‫منتقل شده و به شکل آالنين در مي آيند ‪ .‬سپس آالنين به کبد رفته و در‬
‫آنجا وارد چرخه اوره مي شود ‪.‬‬
‫• در ترانس آميناسيون ‪ ،‬گروه آمين يک آمينواسيد را به ‪ - α‬کتوگلوتارات‬
‫انتقال مي دهد و توليد گلوتامات و يک کتواسيد جديد می دهد‪.‬‬
‫• واکنش ‪: 5‬‬
‫• کتو اسيد جديد ‪ +‬گلوتامات‬
‫‪ketoglotarate‬‬
‫آمينواسيد ‪+‬‬
‫• ترانس آميناز ها گروه آمين را از ‪ AA‬به آلفا كتوگلوتارات انتقال‬
‫مي دهند‪ .‬ترانس آميناز ها هم در ماتريکس ميتوکندري و هم در‬
‫سيتوزول انجام مي گيرند ‪ ،‬ولي دآميناز ها تنها در ماتريکس‬
‫واکنش انجام مي دهند‪.‬کار دآميناز ها آمين زدايي است‪ .‬به عنوان‬
‫مثال به واکنش زير که توسط گلوتامات دهيدروژناز کاتاليز مي‬
‫شود توجه کنيد‪:‬‬
‫• پس در ورزش منبع اصلي توليد يون آمونيم واکنش گلوتامات دهيدروژناز است‪.‬‬
‫گلوتامين در عضله زياد است و بر اساس واکنش هاي زير سنتز مي شود‪.‬‬
‫در عضله ‪:‬‬
‫و در ميتوكندري هاي كبدي ‪:‬‬
‫• در عضله استراحتی ‪ ،‬اکسيداسيون اسيدآمينه ‪ 10‬درصداز کل‬
‫نوسازی ‪ ATP‬رابرعهده دارد‪ .‬درجريان ورزش ازآنجايی‬
‫که ميزان اکسيداسيون سوخت های ديگر افزايش می يابد‪،‬‬
‫لذا‬
‫نقش اسيدآمينه درنوسازی ‪ ATP‬کاهش پيدا می کند‪.‬‬
‫• اما زمانی که گليکوژن به اتمام برسد سهم اکسيداسيون اسيد‬
‫آمينه برای توليد انرژی مهمتر می گردد‪.‬‬
‫• آالنين وگلوتامين‪ :‬اسيدآمينه های کليدی در انتقال نيتروژن بين بافتها‬
‫به شمار می روند‪.‬‬
‫• بيشترين نيتروژنی که درزمان گرسنگی عضله راترک می کند‪.‬به‬
‫شکل يکی از اين دو نوع اسيدآمينه می باشد‪.‬‬
‫تفاوت جنسی ومیزان آمونیاک پالسمایی‬
‫• در حين تمرين فوق العاده شديد آمونياک پالسما از تجزيه ‪ AMP‬به ‪ IMP‬و‬
‫آمونياک‪ ،‬ناشي مي شود( نورمن و همكاران‪ .)1996‬تجمع ‪ IMP‬به عنوان‬
‫مارکري براي توليد آمونياک در عضله اسکلتي در حين تمرين فوق العاده‬
‫شديد مورد استفاده قرار مي گيرد‪ .‬تجمع ‪ IMP‬در تارهاي نوع‪ II‬بيشتر از‬
‫تارهاي نوع ‪ I‬مي باشد‪.‬‬
‫تجمع ‪IMP‬عضالنی طی ‪ 30‬ثانیه تمرین سرعتی‬
‫درتارهای نوع اول ودوم‬
‫• نتايج بدست آمده در ارتباط با آمونياک پالسما نشان داد که غلظت آمونياک‬
‫پالسمايي در زنان‪ 35‬درصد کمتر از مردان است‪ .‬اين اختالف تجمع آمونياکي‬
‫به جنس مربوط مي شود ‪ .‬تصوير بعدی نشان داده شده تارهاي نوع دوم در‬
‫مردان بيشتر از زنان است و با توجه به موارد بيان شده در ابتداي همين بحث‬
‫تجمع آمونياک در تارهاي نوع دوم بيشتر از تارهاي نوع اول است‪.‬تصوير ‪-5‬‬
‫‪ 7‬غلظت آمونياک پالسما را در قبل ‪6 ، 3 ،‬و ‪ 9‬دقيقه بعد از يک فعاليت‬
‫تمريني ‪ 30‬ثانيه اي را نشان مي دهد‪.‬‬
‫این تصویر غلظت آمونیاک پالسمایی پیش از تمرین و‪3‬و‪6‬و‪ 9‬دقیقه‬
‫پس از ‪ 30‬ثانیه فعالیت سرعتی‬
‫• داليل متفاوتي براي اختالف بين تجمع آمونياک پالسما و ‪ IMP‬وجود دارد‪.‬‬
‫اول اينکه اين تفاوت مي تواند بدليل وجود ديگر منابع آمونياکي نسبت به‬
‫دآميناسيون ‪ AMP‬باشد ‪.‬‬
‫•‬
‫دوم اينکه تفاوت جنسي (توده عضله ران بين دو جنس) مي تواند مالک‬
‫باشد‪ .‬شواهد نشان مي دهد که سطح قدرت زنان ‪ 25‬درصد کمتر از مردان‬
‫است ‪ .‬همچنين زنان تقريبا ‪ 13‬درصد حجم پالسمايي کمتري نسبت به مردان‬
‫دارند‪ .‬دليل سوم اينکه افزايش کتکوالمين هاي پالسما به دنبال تمرينات کوتاه‬
‫مدت شديد ‪ ،‬در زنان کمتر است‬
‫در نتيجه اين مورد به انقباض پذيري‬
‫عضالت غير فعال مثل کليه ‪ ،‬منجر شده و لذا آمونياک بيشتري در زنان نسبت‬
‫به مردان دفع مي شود ‪.‬‬
‫آمونیاک و هیپوگزانتین پالسمایي‬
‫در فعاليتهای طوالنی اکسی پورين ها ‪،‬مانند‪:‬‬
‫‪ -1‬هيپوگزانتين ‪ -2‬گزانتين ‪ -3‬اوره‬
‫افزايش پيدا می کنند‪.‬‬
‫غلظت هيپوگزانتين( ‪ (HX‬پالسما در زمان استراحت ‪ μmol/l 1.3‬بود که در‬
‫زمان خستگي به ‪ 8‬برابر اين مقدار رسيد ‪ .‬هنگام مواجه با خستگي در آزمودني‬
‫هاي با هيپوگزانتين باال ‪ ،‬منجر به کاهش درجمع کل آدنيالت( ‪ (TAN‬عضله و‬
‫افزايش ‪IMP‬عضله گرديد ‪.‬‬
‫‪ HX‬پالسما يک مارکر تجزيه آدنين نوکلئوتيد مي باشد ‪.‬در حين تمرين شديد‬
‫‪TAN‬به ‪IMP‬و آمونياک تجزيه مي شود(تصوير ‪IMP . )7-6‬خود دوباره مي‬
‫تواند از طريق چرخه پورين به ‪AMP‬تبديل شده يا اينکه به ‪HX‬مبدل گردد‪.‬‬
‫برعکس ‪ ،NH3‬تشکيل ‪ HX‬فقط از طريق کاتابوليسم نوکلئوتيد هاي پورين مي‬
‫تواند اتفاق افتد ‪.‬‬
‫اجزاء فسفوريله ‪NH3‬و ‪ HX‬مي توانند به داخل غشاء سلولي نفوذ کنند ‪.‬‬
‫نمایی ازمسیرهای متا بولیکی اصلی که کاتابولیسم ‪IMP‬را شامل می‬
‫گردد‪.‬‬
‫تمرينات استقامتي موجب کم تر شدن ‪ IMP‬پالسما و غلظت ‪NH3‬‬
‫پالسما (ناشی از تمرين) می شوند‪،‬‬
‫که احتماالا تمرين منجر به‬
‫افزايش در پتانسيل هوازي عضله مي گردد ‪.‬‬
‫افزايش سطوح پالسمايي اکسي پورين ها در حين تمرين با شدت‬
‫متوسط همراه با کاهش در ‪TAN‬عضله ‪ ،‬همچنين افزايش در ‪IMP‬‬
‫است‪.‬‬
‫ارتباط ميان ‪ HX‬پالسما و الکتات خون مثبت و‬
‫همچنين ارتباط ميان ‪ HX‬پالسما و استقامت منفي است‪.‬‬
‫• ‪ HX‬پالسمايي ‪ 10‬تا ‪ 20‬دقيقه بعد از تمرينات با شدت باال به اوج‬
‫خود مي رسد كه ‪ 2‬تا ‪ 4‬برابر بيشتر از ميزاني است که بالفاصله‬
‫پس از تمرين اندازه گيري مي شود ‪.‬‬
‫• افزايش تاخيري در ‪ HX‬پالسما مربوط به محدوديت حرکتي در‬
‫تشکيل و رهايش ‪HX‬مي باشد‪.‬‬
‫• بعد از تمرين با شدت متوسط ‪HX‬پالسما در هنگام خستگی و‪5‬‬
‫دقيقه بعد از تمرين مشابه است ومتضاد با نتايجی است که پس‬
‫ازتمرين شديد بدست آمده است‪.‬‬
‫• علت ‪ :‬ميزان تجزيه آهسته تر ‪TAN‬وشيب پايينتر ‪HX‬بين عضله‬
‫وخون حين تمرين با شدت متوسط در مقايسه با شدت باالباشد‪.‬‬
‫• در حين ريکاوری ‪NH3‬پالسما با نيمه عمری در حدود ‪ 5‬دقيقه‬
‫کاهش می يابد که اين زمان بعد از تمرين شديد سريعتر می باشد(‬
‫نيمه عمر ‪ 20‬دقيقه ای)‬
‫• ‪ .‬کاهش سريعتر در ‪ NH3‬پالسما ممکن است نشان دهنده اين‬
‫واقعيت باشد که شيب پالسمايي عضله در انتهاي تمرين با شدت‬
‫متوسط ‪ ،‬پايين تر از نتايج مشاهده شده در تمرين با شدت باالست‬
‫• افزايش در ‪ NH3‬پالسما ‪ ،‬از دآميناسيون ‪ TAN‬به ‪ IMP‬ناشي‬
‫شده است و رابطه بين ‪NH3‬و ‪ HX‬را در پالسما توضيح مي دهد‬
‫• سطوح پالسمايي اکسي پورين در حين تمرين با شدت متوسط‬
‫افزايش مي يابد‬
‫آزمودنی هايی با ‪HX‬‬
‫• و افزايش در ‪ IMP‬را نشان دادند‪.‬‬
‫‪ TAN‬عضله‬
‫ارتباط میان تجمع ‪NH3‬پالسما وتجمع ‪HX‬‬
‫پالسما پس از ‪ 60‬دقیقه تمرین‬
‫مروري بر آرژینوسوکسینات سنتتاز از چرخه اوره تا چرخه سیترولین‬
‫– نیتریک اکساید‬
‫‪ AS‬آرژنین سوکسینات‬
‫در سیکل اوره‬
‫نیتریک اکساید ‪:‬‬
‫یک پیش نیاز فوری برای تبدیل به آرژنین‬
‫درکبد‬
‫یک گاز ساده‬
‫سیگنال اصلی پاراکراینی درسلولهای ‪:‬‬
‫‪ -1‬عصبی ‪ -2‬تنفسی ‪ -3‬ایمنی‬
‫قادراست مستقیما از عرض غشاء پالسما عبوروبه سلولهای هدف برسد‬
‫عمل ‪ :‬اتساع عروق‬
‫‪ ASS‬سه عملکرد متفاوت در ارگانيزم بالغ دارا می باشد‬
‫‪ -1‬سم زدايی آمونياک در کبد ‪A‬‬
‫‪ -2‬توليد آرژنين بوسيله قشر کليه ‪B‬‬
‫‪ -3‬سنتز آرژنين برای توليد نيتريک اکسايد درديگرسلولها ‪C‬‬
‫‪ ASS‬به عنوان مرحله کلیدي در تولید اوره‬
‫• ژن ‪ASS‬چند روز قبل از تولد بيان مي شود ‪ .‬افزايش فعاليت ‪ ASS‬با سطح‬
‫‪mRNA‬موازي است ‪.‬‬
‫• افزايش بيان ژني ‪ASS‬هنگام تولد ‪ 50‬درصد بيشتر از زمان بلوغ مي باشد ‪.‬‬
‫• افزايش گلوکوکورتيکوئيدها روي ‪ASS‬با افزايش در سطح ‪mRNA‬در ارتباط‬
‫است‪.‬درنتيجه منجر به افزايش درنسخه برداری ژن ‪ASS‬ميشود‪.‬‬
‫• نکته قابل توجه اينکه پاسخ به گلوکوکورتيکوئيدها بوسيله سيكلوهگزيميد‬
‫مهار مي شود ‪.‬‬
‫• کورتيزول و گلوکاگن به طور همزمان باعث افزايش فعاليت ‪ASS‬مي شوند ‪.‬‬
‫به عالوه انسولين اثر مخالفي بر کورتيزول دارد‪.‬‬
‫• در کبد بالغ گلوکاگن به تنهايي فعاليت ‪ ASS‬را از طريق افزايش در‬
‫‪cAMP‬افزايش داده است ‪.‬‬
‫• هورمون رشد فعاليت ‪ ASS‬و سطح ‪ mRNA‬را کاهش مي دهد‬
‫• مصرف پروتئين باعث افزايش فعاليت و مقدار ‪ ASS‬شده و با افزايش سطح‬
‫‪ mRNA‬مرتبط است‬
‫• ‪ .‬برخي آمينواسيدها بر افزايش فعاليت ‪ ASS‬تاثير دارند (نظير ‪ :‬آالنين ‪،‬‬
‫گاليسين و متيونين) ‪.‬‬
‫• گلوتامين‬
‫باعث افزايش فعاليت ‪ ASS‬و ‪ RNA m‬شده‬
‫در موش بالغ‬
‫فقدان پروتئين‬
‫فعاليت ‪ ASS‬کليوی را تغيير نداده گرچه‬
‫سطح ‪ RNAm‬راافزايش می دهد‪.‬‬
‫تنظيم ‪ ASS‬در کليه وروده متفاوت از کبد است‪.‬‬
‫‪ ASS‬مرحله محدود کننده در توليد ‪ No‬ميباشد‪.‬‬
‫سیترولین تحت آنزیم ‪ ASS‬با اسپارتات‬
‫آرژنین‬
‫به ‪ AS‬تبدیل می شود‬
‫تحت آنزیم آرژینوسوکسینات لیاز‬
‫تبدیل به آرژنین‬
‫اوره واورنیتن‬
‫تحت آنزیم‬
‫‪ NOS‬به عقب برمی گردد‬
‫سوبسترایی برای‬
‫تبدیل مجدد به سیترولین‬
‫تولید ‪NO‬‬
‫‪ NO‬را نیز تولید می کند‬
‫چرخه آرژنین – سیترولین‬
‫•‬
‫•‬
‫•‬
‫•‬
‫•‬
‫•‬
‫ایزوفرم هاي ‪NOS‬‬
‫‪NOS‬داراي سه ایزوفرم مشخص به شرح ذیل مي باشد ‪:‬‬
‫‪nNOS = -1‬نروني ‪،‬‬
‫‪eNOS = -2‬اندوتلیالي ‪،‬‬
‫‪iNOS = -3‬القایي(القا شده توسط سیتوکین) ‪.‬‬
‫این ایزوفرم ها دو روش براي بروز دارند‪ :‬نوع ‪ e‬و ‪n‬به‬
‫طور بنیادي و به مقادیر کم در سلول ها وجود دارند ‪ ،‬در‬
‫نتیجه به دنبال افزایش یون کلسیم درون سلولي و در‬
‫حضور کالمودولین افزایش مي یابند و در اثر ورود کلسیم‬
‫‪NO‬تولید مي شود ‪ .‬اما نوع ‪ iNOS‬به افزایش کلسیم‬
‫داخل سلولي نیازي ندارد ‪.‬‬
‫• گلوتامین پیش ساز اصلی نیتروژن اوره است‬
‫از مسیر گلوتامینازوابسته به‬
‫• به دنبال متابولیسم گلوتامین‬
‫فسفات‬
‫•‬
‫گلوتامات‬
‫بااسپارتات‬
‫•‬
‫• ترانس آمینه می شود‬
‫•‬
‫آمونیاک‬
‫کسر کمتری از آمونیاک‬
‫تحت واکنش گلوتامات دهیدروژناز‬
‫قرار میگیرد‪.‬‬
‫• دومین نیتروژن اوره فراهم میشود‬
‫متابولیسم گلوتامین کبدي‬
‫• گلوتاميناز و گلوتامين سنتتاز در کبد به ميزان زيادي فعال هستند ‪.‬‬
‫• اگرچه کبد از طريق سرخرگ هپاتيکي خون را دريافت مي کند اما‬
‫اکثريت آن (‪ 82‬درصد) از طريق سياهرگ پورتال انتقال مي يابد‬
‫• که مصرف گلوتامين در کبد باال مي باشد ‪..‬‬
‫• بنابراين با توجه به فعاليت هاي باالي گلوتامين سنتتاز و گلوتاميناز ‪،‬‬
‫کبد مي تواند گلوتامين را به گردش خون اضافه يا از خون برداشت کند‬
‫• کبد مقدار زيادی گلوتامين رابا توليد همزمان اوره وگلوکزاستفاده‬
‫می کند‪.‬‬
‫• گلوتامين سنتتاز‬
‫دريکی از سه اليه اطراف سياهرگ قراردارد‪.‬‬
‫• گلوتامينازو گلوکونئوژنزير‬
‫به همراه اوره سنتتاز‬
‫درناحيه اطراف پورتال قرار دارد ‪.‬‬
‫جدا سازی فيزيکی استفاده وسنتز گلوتامين به کبد اين اجازه را می‬
‫دهد‪.‬که آمونياک اضافی رااز گردش خون بردارد‪ ،‬آمونياک گلوتامين‬
‫عالوه برساير اسيدهای آمينه درخون برای سنتز اوره بوسيله‬
‫سلولهای اطراف پورتال استفاده می شود‪.‬‬
‫• با وجود اين چون ميل ترکيبی اوره وآمونياک پايين است مقداری‬
‫از آمونياک در سلولهای اطراف پورتال سم زدايی می شود‪.‬‬
‫• به دليل اينکه ميل ترکيبی گلوتامين سنتتازبا آمونياک زياد است‬
‫باقيمانده آمونياک توسط سلولهای اطراف سياهرگی برداشته می‬
‫شود مورد استفاده گلوتامين سنتتاز قرار می گيرد‪.‬‬
‫• تولید نهایی کاتابوليسم‬
‫گلوتامين‬
‫•‬
‫گلوکز‬
‫اوره‬
‫• درسلولهای اطراف سياهرگی‪ ،‬آمونياک درگردش خون‬
‫سوبسترای اوليه برای نيتروژن ساخته شده ازگلوتامين می باشد‪.‬‬
‫اثر مکمل آرژنین – سیترولین واورنیتین برعملکردمتابولیسم‬
‫موش های تمرین کرده‬
‫• اين چنين بيان شده است که در حين تمرين شديد ‪ ،‬توليد زياد‬
‫آمونياک و ‪ IMP‬در عضله تمرين کرده وجود دارد ‪ .‬به نظر مي‬
‫رسد دآميناسيون ‪AMP‬به ‪ IMP‬و آمونياک ‪ ،‬واکنش هاي‬
‫کاتاليزوري را توسط آدنيالت کينازها تسهيل بخشد ‪ .‬توليد ‪IMP‬و‬
‫آمونياک مي تواند چشمگير باشد ‪ .‬افزايش ناتواني عضله براي‬
‫توليد ‪ ATP‬از طريق فسفوريالسيون اکسيداتيو به تثبيت خستگي‬
‫عضله مرتبط مي شود ‪ .‬تجمع آمونياک براي ارگانيسم ها بسيار‬
‫سمي است‪. .‬‬
‫• از آنجايي که در فعاليت برخي آنزيم هاي مولد جريان دخالت مي‬
‫کند ‪ ،‬نفوذپذيري سلول را به يون ها تغيير داده و همچنين‪ ،‬نسبت‬
‫‪NAD+/NADH‬رانيز تغيير مي دهد ‪.‬‬
‫•‬
‫لذا براي اجتناب از اين تجمع ‪ ،‬سيکل اوره در کبد مسئول‬
‫برداشت آمونياک به شکل اوره است ‪ .‬محل مهم ديگري که سم‬
‫زدايي آمونياک در آن انجام مي گيرد ‪ ،‬عضله اسکلتي است که‬
‫ظرفيت بااليي را در بافرينگ آمونياک توسط توليد آالنين از‬
‫پيروات و گلوتامين از گلوتامات و آلفا كتوگلوتارات را در واکنش‬
‫هاي ترانس آميناسيون دارد ‪.‬‬
‫اثر تمرین تناوبي شدید بر غلظت پالسمایي گلوتامین و اسیدهاي‬
‫ارگانیک (الکتات ‪ ،‬اسید هاي چرب آزاد ‪ ،‬بتا‪ -‬هیدروكسي بوتیرات)‬
‫• ‪ .‬گلوتامين آمينواسيد فراواني است که در عضالت و پالسماي انسان‬
‫وجود دارد‪ .‬غلظت پالسمايي طبيعي گلوتامين در مردان به ميزان‬
‫‪ μm 600‬به ثبت رسيده است ‪.‬‬
‫• گلوتامين سوبستراي ضروري براي عملکرد مناسب سلول هاي ايمني‬
‫مي باشد ‪ .‬افت در غلظت گلوتامين پالسمايي بعد از تمرين ممکن است‬
‫براي عملکرد سلول ايمني مضر باشد و افراد را به عفونت بيشتر‬
‫مستعد کند ‪.‬‬
‫نقش های گلوتامین‬
‫• ‪ -1‬انتقال نيتروژن ميان ارگان ها ‪،‬‬
‫• ‪-2‬‬
‫سم زدايي آمونياک و حفظ تعادل پايه اسيدي در حين اسيدوز‬
‫• ‪ -3‬پيش ساز نيتروژن براي سنتز نوکلئوتيد ها‬
‫• ‪-4‬‬
‫به عنوان سوخت براي سلول هاي غشاء مخاطي روده‬
‫• ‪-5‬‬
‫تنظيم سنتز پروتئين و تجزيه پروتئين‬
‫• همچنين يک سوخت مهم براي سلول هاي سيستم ايمني مي باشد ‪،‬‬
‫بويژه ماکروفاژها و لنفوسيت ها‬
‫• روده کوچک اغلب گلوتامين را براي هضم پروتئين غذايي مورد‬
‫استفاده قرار مي دهد ‪ .‬عضالت اسکلتي توانايي آنزيمي را جهت‬
‫سنتز گلوتامين دارند و ميزان بسيار زيادي از انتقال گلوتامين براي‬
‫استفاده (عضالت) شناخته شده است‬
‫• نقش مهم عضله اسکلتي در متابوليسم گلوتامين ‪ ،‬بررسي اثرات‬
‫کار عضالني شديد را روي سطوح گلوتاميني پالسمايي ‪ ،‬حين و‬
‫پس از تمرين را موجب شده است ‪.‬‬
‫• افزایش در غلظت آمونیاک پالسما ‪ 5‬دقیقه پس از تمرین‬
‫احتماالً بدلیل تجزیه نوکلئوتید آدنین است نه کاتابولیسم اسید‬
‫آمینه ‪ .‬افت معني داردرغلظت گلوتامین پالسما در ‪5‬‬
‫ساعت پس از تمرین درقیاس با استراحت ‪ ،‬با افزایش در‬
‫غلظت آمونیاک پالسما همراه نمي شود ‪.‬‬
‫• کاهش درغلظت گلوتامین پالسما ‪ 5‬ساعت پس از تمرین‬
‫مي تواند به خاطرتوالي افزایش مصرف گلوتامین کلیوي‬
‫باشد ‪ .‬بدنبال اسیدوز متابولیکي ‪ ،‬کلیه ها گلوتامین را به‬
‫عنوان منبع آمونیاک برداشت مي کنند که مي تواند براي‬
‫بافر یون هیدروژن ‪ ،‬مورد استفاده قرار گیرد‬
‫• غلظت گلوتامین پالسما پس از ‪ 4‬روز رژیم غذایي کم‬
‫کربوهیدرات کاهش داشت ‪.‬‬
‫• مصرف زیاد پروتئین در رژیم غذایي و افزایش متابولیسم‬
‫‪FFA‬و اجسام کتوني دلیل اسیدوز متابولیکي مزمن بوده که‬
‫با ‪ 25‬درصد کاهش در غلظت گلوتامین پالسما مرتبط مي‬
‫باشد ‪.‬‬
‫• در پاسخ به روند اسیدوز ‪ ،‬کلیه ها مصرف گلوتامین را از‬
‫خون افزایش مي دهد‪.‬‬
‫• در سلول هاي توبول ديستال ‪ ،‬گلوتامين بوسيله گلوتاميناز و‬
‫آمونياک دآمينه مي گردد ‪ .‬طوري که به داخل توبول هاي کليوي‬
‫رها مي شود ‪.‬‬
‫‪NH4‬‬
‫‪NH3 + H‬‬
‫در نتيجه اين بافر ‪ ،‬يون هاي هيدروژن به داخل نفرون ترشح مي‬
‫شود ‪ .‬همان گونه که کليه ها گلوتامين پالسما را جهت بافراسيدوز‬
‫پس از تمرين استفاده قرارمي دهند ‪ ،‬غلظت گلوتامين پالسما ممکن‬
‫است بوسيله رهايش گلوتامين از ديگر ذخاير بافتي حفظ شود ‪.‬‬
‫• برون داد گلوتامين از عضله اسکلتي توسط غلظت باالي‬
‫گلوکوكورتيکوئيدهايي نظير کورتيزول افزايش مي يابد(رنين و‬
‫همكاران ‪. )1994‬‬
‫• غلظت گلوتامين پالسمايي پايين تر در ‪ 5‬ساعت پس از تمرين‬
‫ممکن است نتيجه تخليه اين ذخائر و يا رهايش از عضله ‪ ،‬جهت‬
‫نگه داشتن مصرف گلوتامين توسط کليه ها باشد‬
‫• بازيافت غلظت گلوتامين پالسما در ‪ 24‬ساعت پس از تمرين شايد‬
‫ناشي از حذف اسيدوز متابوليکي و از سرگيري رژيم غذايي طبيعي‬
‫باشد ‪.‬‬
‫• در حدود ‪ 30‬تا ‪ 70‬ميلي مول از يون هيدروژن به صورت يون‬
‫آمونيوم در روز به طور طبيعي دفع مي شود (بيشتر آن ناشي از‬
‫تجزيه گلوتامين است) ‪ .‬اما در اسيدوز مزمن بين ‪ 3‬تا ‪ 5‬روز‬
‫افزايش سازگاري ‪ ،‬دفع يون آمونيم ممکن است به باالي ‪300‬‬
‫ميلي مول در روز برسد ‪ ،‬در نتيجه اين مي تواند توضيحي براي‬
‫غلظت گلوتامين پالسمايي پايين مشاهده شده در ورزشکاران با‬
‫سطح تمرينات طوالني ‪ ،‬به حساب آيد ‪.‬‬

similar documents