BIOCHIMIE_UE1_NEMORIN

Report
BIOCHIMIE UE1
ANNEE PACES 2014-2015
Mme NEMORIN
 Acides
Aminés
 Peptides- Protéines
 Enzymologie
 Glucides et Lipides
 Catabolisme Glucidique
 Production d’énergie
 Mise en réserve de l’énergie
 Contrôle hormonal du métabolisme
glucido-lipidique
Plan
ACIDES AMINES PEPTIDES
PROTEINES
 Vrai
Aspartate car deux
groupements carboxyle
 Faux Alanine car R=groupement
méthyl apolaire insoluble dans l’eau
hydrophobe
 Vrai Histidine aa basique
 Vrai Sérine groupement alcool
 Vrai Tyrosine groupement phénol
 Vrai
 Vrai
Exemple l’alanine
 Vrai dérive de la tyrosine
 Faux à 260 nm
 Vrai COOH peut être ionisé en COOsuivant le pH
 Faux
20 aa
 Faux aa aromatique avec
groupement phénol
 Vrai + lys et Arg
 Faux dérivé amidé d’acide aminé
acide (dicarboxylique)
 Vrai
 Vrai
 Faux
phénylalanine et tryptophane
aussi
 Vrai AA essentiels : Ile, Leu, Lys,
Met, Phe, Thr, Trp, Val
(+ His : grossesse et croissance)
 Faux groupement OH qui peut être
phosphorylé
 Vrai
 Nonapeptide
9 acides aminés
 Hydrolyse acide Destruction de Trp, Cys
1, 2, 4, 5 éliminé
 Trypsine coupe à droite Lys et Arg
 Un peptide de 5 aa qui se termine par Lys
ou Arg donc 2 éliminé
 BrCN Coupe à droite de Met formation
d’une homosérine lactone donc 3 éliminé
 Faux pour toutes les propositions
 Vrai
 Faux
EXOPEPTIDASE
 Vrai
 Vrai
 Faux
N terminal vers C terminal
 Faux
liaisons H plus faciles à rompre
 Vrai
 Faux
 Vrai
 Vrai
polaire
 Vrai
 Faux
les charges s’annulent
 Vrai
 Vrai
non ionisée et zwiterionique
 Faux Thr avec son groupement
hydroxyle est plus polaire que Leu
 Vrai
 Faux
aliphatiques Gly, Ala, Val, Leu,
Ile
 Faux l’atome de soufre est engagé
dans la chaîne latérale
 Vrai Arg aa basique 2 fonctions
amines pH<pHi NH3+ NH3+ et
COO Faux
 Faux
260 nm
 Vrai diffère en fonction des ae
 Vrai Influence du pH isoionique
autant de charge + que de charge –
solubilité minimum la protéine
précipite
 Faux Ala et Leu oui mais Arg non aa
basique donc polaire
 Vrai
+
R-S-S-R
 Faux
tyrosine fonction phénol
 Faux NH2 de l’un, COOH de l’autre
 Vrai
 Faux
 + CH3OH
+ H2O
ENZYMOLOGIE
 1/
Faux
 2/ Faux fonctionne sans coenzyme de
nature protéïque uniquement
 3/a b d Biotine coenzyme du
métabolisme des radicaux
monocarbonés
 Coenzyme A dérivé de l’acide
pantothénique (vitamine B5)
 Thiamine (vitamine B1) fonctionne
avec les transférases
 Les ions métalliques sont souvent des
activateurs de la cinétique
 4/
c e Acide panthoténique (vitamine
B5) transférases
 Riboflavine (Vitamine B2)
oxydoréduction
 5/ a b c Acide folique (vitamine B9)
métabolisme des radicaux
monocarbonés
 6/ b d e Biotine métabolisme des
radicaux monocarbonés
 Coenzyme A dérivé de l’acide
pantothénique (vitamine B5)
 Thiamine (vitamine B1) transférases
 8/
Faux diminue l’énergie d’activation
de la réaction
 9/ a b c e Structure Ir enchaînement
des aa
Structure IIr hélice alpha ou feuillet β
Structure IIIr tridimensionnelle
Structure quaternaire +++ monomères
Enzymes impliqués dans des voies
métaboliques parfois sous forme
tétramères
 10/ e aucune de ces réponses basée
sur leurs fonctions.
11/ Quel chiffre indique la classe à
laquelle appartient cette enzyme
12/ Quel chiffre représente la souscatégorie d’enzyme
 11/
b Classe 1 c’est une
oxydoréductase
 12/ F Sous-classe 4
13/ Quel flèche représente
l'abaissement par une
enzyme de la quantité
d'énergie nécessaire pour
accomplir la réaction (énergie
d'activation) ?
14/ Quel flèche représente
l'énergie nécessaire pour
accomplir la réaction sans
la présence d'un catalyseur
(énergie d'activation) ?
15/ Quel flèche représente
l'énergie nécessaire pour
accomplir la réaction en
présence d'un catalyseur
(énergie d'activation) ?
 13/
b
 14/ c
 15/ f
 18/
a
Exemple anhydrase carbonique
CO2 + H20
H2CO3
Catalyse enzymatique 107 fois plus
rapide
 19/ e
T°C optimum généralement 37°C mais
on a trouvé des enzymes fonctionnant
jusqu’à 100°C
 21/
a tertiaire voire quaternaire dans
le cas d’enzymes tétramériques par
exemple
 22/ a ph estomac très acide d’où
fabrication par les cellules sous forme
de proenzyme qui peuvent être des
activateurs de la cinétique
enzymatique
 23/ f μmol/ min μmol de substrat
détruit par min
Kat 1 mole/ sec (nanokatal)
Activité spécifique activité
enzymatique/ mg de protéïne)
 1/
Vrai ou faux? Un inhibiteur est
une substance de nature non
protéique
 2/ Vrai ou faux? Certains inhibiteurs
forment un lien covalent avec
l’enzyme visée
 3/ Vrai ou faux? En général la
fixation du substrat au site actif
d’une enzyme est une étape
réversible
1/ Faux Peut être de nature protéïque
exemple inhibiteurs allostériques
généralement le produit final de la chaîne
métabolique peut être une proteïne
Les proenzymes aussi sont de nature
protéïque
 2/ Vrai On parle dans ce cas d'inhibition
irréversible car l'inhibiteur ne peut plus se
dissocier de l'enzyme
 3/ La formation du complexe ES est
habituellement une étape réversible car les
liaisons impliquées entre le substrat et
l’enzyme sont de nature non covalente

 4/
Dans quel cas l’inhibiteur
ressemble beaucoup au substrat
(imite le substrat)?
Compétitive ou non compétitive?
 5/ Dans quel cas l’inhibiteur établit
une liaison avec le site actif de
l’enzyme
Compétitive ou non compétitive?
 6/ Dans quel cas une augmentation
de la concentration en substrat n'a
aucun effet (ou très peu) sur
l'inhibition ?
Compétitive ou non compétitive?
 4/
Dans quel cas l’inhibiteur
ressemble beaucoup au substrat
(imite le substrat)?
Compétitive ou non compétitive?
 5/ Dans quel cas l’inhibiteur établit
une liaison avec le site actif de
l’enzyme
Compétitive ou non compétitive?
 6/ Dans quel cas une augmentation
de la concentration en substrat n'a
aucun effet (ou très peu) sur
l'inhibition ?
Compétitive ou non compétitive?
7/ c
 8/ c c’est un activateur
 9/ d le produit final de la chaîne
métabolique

10/
Compétitive ou non
compétitive?
11/
Compétitive ou non
compétitive?
10/
Compétitive ou non
compétitive?
11/
Compétitive ou non
compétitive?
GLUCIDES







1/ Non pas de fonction carbonyle libre
2/ Oui Hydroxyle du carbone anomérique
libre
3/ Oui Hydroxyle du carbone anomérique
libre
4/ Oui Lactose galactose (à droite) lié en
bêta-1,4 à glucose (à gauche).
5/ Non Saccharose glucose (à droite) lié au
fructose (à gauche) par les 2 carbones
anomériques.
6/ Non Tréhalose 2 unités de glucose reliées
par les 2 carbones anomériques
12/ Vrai détermination de l’OH engagé dans
la liaison osidique
Lipides
phosphatidyl
choline
triacylglycérol
phosphatidyl
éthanolamine
phosphatidyl
sérine
Acide
phosphatidique
diacylglycérol
monoacylglycérol
céramide
Cholestérol
4 cycles hydrocarbonés double liaison
dans le cycle B
Fonction OH dans le cycle A en position 3
Précurseur des hormones stéroïdes, de la
vitamine D et des acides biliaires
Hormone stéroïde:
Testostérone
Acide biliaire: réduction de la double
liaison du cholestérol et oxydation de la
chaîne latéral formant une fonction
carboxylique
Acide cholique et désoxycholique

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