acid amin

Report
‫مقدمه و معرفی‬
‫کلمه اسید آمینه به ترکیبی اطالق می شود که دارای عامل اسید و عامل آمین باشد‪ .‬پروتئین ها‬
‫پلیمر های اسید آمینه های مختلف هستند‪ .‬بیست نوع اسید آمینه مختلف وجود دارد که‬
‫اساس ساختمان همه آنها یکسان است ولی دارای شاخه فرعی یا گروه های متفاوت فرعی‬
‫هستند‪R- CH(NH2)-COOH .‬‬
‫در مرکز مولکول اسید آمینه اتم کربن به نام کربن آلفا وجود دارد‪ .‬این اتم از یک طرف به‬
‫گروه آمین و از یک طرف دیگر به گروه کربوکسیل با پیوند کواالن متصل است‪ .‬سومین پیوند‬
‫این کربن همیشه با هیدروژن است و چهارمین پیوند به شاخه های فرعی اتصال دارد‪.‬‬
‫در محلول خنثی گروه کربوکسیل یک پروتون از دست می دهد و گروه آمین یک پروتون به‬
‫دست می آورد‪ ،‬بنابراین اسیدآمینه در محلول خنثی است ولی دارای مولکول هایی است که‬
‫دارای دو بار مختلف الکتریکی هستند و به زویتریون معروف هستند‪.‬‬
‫برای نامگذاری اسیدهای آمینه تشکیل دهنده پروتئین ها عامل آمین را با لفظ آمینو ذکر کرده‬
‫ا‬
‫و نام اسید را به آن اضافه میکنیم‪ .‬مثال اسید آلفا آمینوپروپیویک را آالنین می نامند‪.‬‬
‫تقسیم بندی اسیدهای آمینه‬
‫‪-1‬آمینو اسیدهای آلیفاتیک خنثی‪:‬‬
‫که در ساختمان آنها یک عامل آمین و یک عامل اسید به کار رفته است مهمترین آنها عبارتند از‪:‬‬
‫گلیسین‪ ،‬آالنین‪ ،‬سرین‪ ،‬ترئونین‪ ،‬والین‪ ،‬لوسین و ایزولوسین‪.‬‬
‫‪ -2‬اسید آمینه های گوگرد دار‪:‬‬
‫قسمت ‪ R‬در ساختمان اسید آمینه گوگرد است ‪ .‬سیستئین و متیونین‪.‬‬
‫‪-3‬اسید آمینه های آروماتیک‪ :‬فنیل آالنین‪ ،‬تیروزین و تریپتوفان‪.‬‬
‫‪-4‬اسید آمینه های اسیدی‪:‬‬
‫یک عامل آمین و دو عامل اسید دارند مثل اسید آسپاراتیک و اسید گلوتامیک‪.‬‬
‫‪-5‬اسید آمینه های قلیایی که دارای دو عامل آمین و یک عامل اسید هستند مثل آرژنین‪ ،‬لیزین‪،‬‬
‫هیدروکس ی لیزین و هیستدین‪.‬‬
‫‪-6‬ایمینو اسیدها‪ :‬عامل آمین در ساختمان حلقه شرکت کرده و به صورت ‪ NH‬در آمده مانند‬
‫پرولین و هیدروکس ی پرولین‪.‬‬
‫در اسیدهای آمینه عامل آمین همیشه به کربن مجاور گروه کربوکسیل وصل است بجز دو‬
‫اسید آمینه پرولین و هیدروکس ی پرولین‪.‬‬
‫خصوصیات‬
‫حاللیت‪:‬‬
‫تمام اسید های آمینه بجز سیستئین و تیروزین درآب محلول هستند‪ .‬اسید های آمینه در حالل‬
‫غیر قطبی نا محلول هستند‪ .‬تمام اسید های آمینه بجز پرولین و هیدروکس ی پرولین در الکل‬
‫غیر محلول هستند‪.‬‬
‫خصوصیات‬
‫نقطه ذوب‪:‬‬
‫یکی دیگر از خواص فیزیکی اسید های آمینه که به ساختمان آنها بستگی دارد باال بودن نقطه ذوب‬
‫آنهاست‪.‬‬
‫خواص آمفوتر‪:‬‬
‫هنگامی که اسید های آمینه در آب حل می شود‪ ،‬عامل اسیدی یک پروتون از دست می دهد و عامل‬
‫آمین یک پروتون به دست می آورد در نتیجه به هر دو به حالت یونیزه در می آیند‪ .‬اسید های آمینه‬
‫داراری هر دو گروه کربوکسیل و آمین هستند و بایستی با اسیدها و قلیاها واکنش بدهند‪ .‬چنین‬
‫موادی را آمفوتریک می نامند‪.‬‬
‫پپتید‪:‬‬
‫ل‬
‫ل‬
‫یکدیگر پیوند یابند ترکیبی پدید می‬
‫اگر دو مولکو اسید آمینه با از دست دادن یک مولکو آب به ا‬
‫آید که دارای عامل ‪–CO-NH-‬است‪ ،‬این عامل را اصطالحا پیوند پپتیدی می نامند‪ .‬در این‬
‫واکنش عامل اسیدی از یک مولکول آمینو اسید با عامل آمین از مولکول دیگر واکنش می دهد‪ .‬اگر در‬
‫ساختمان یک مولکول پپتید فقط دو اسیدآمینه باشد آن را دی پپتید‪ ،‬اگر کمتر از ‪ 10‬تا باشد آن را‬
‫الیگو پپتید‪ ،‬اگر بیشتر از ‪ 10‬تاباشد آن را پلی پپتید و بیشتر از ‪ 100‬تا را پروتئین می نامیم‪.‬‬
‫بیو سنتز اسید های آمینه‬
‫همه اسید های آمینه از حد واسط های گلیکولیز‪ ،‬چرخه کربس و یا مسیر پنتوز فسفات مشتق می‬
‫شوند‪.‬‬
‫خانواده بیوسنتزی اسید های آمینه که طبق پیش ساز متابولیک گروه بندی شده اند‪.‬‬
‫‪α ‬کتوگلوتارات‪ :‬گلوتامات‪ -‬گلوتامین‪ -‬پرولین‪-‬آرژنین‬
‫‪ ‬پیروات‪ :‬آالنین‪ -‬والین‪ -‬لوسین‪ -‬ایزولوسین‬
‫‪ ‬فسفوگلیسرات‪ :‬سرین‪ -‬گلیسین‪ -‬سیتئین‬
‫‪ ‬اگزالواستات‪ :‬آسپارتات‪ -‬آسپاراژین‪ -‬متیونین‪ -‬ترئونین‪ -‬لیزین‬
‫‪ ‬فسفوانولپیروات و اریتروز ‪ 4‬فسفات‪ :‬تریپتوفان‪ -‬فنیل آالنین ‪ -‬تیروزین‬
‫‪ ‬ریبولوز ‪ 5‬فسفات‪ :‬هیستدین‬
‫اسید آمینه هایی که با رنگ قرمز مشخص شده اند ضروری هستند و تیروزین در پستانداران‬
‫می تواند از فنیل آالنین مشتق شود‪.‬‬
‫‪α‬کتوگلوتارات به عنوان پیش ساز گلوتامات‪ -‬گلوتامین‪ -‬پرولین‪-‬آرژنین‬
‫بیوسنتز گلوتامین و گلوتامات‬
‫مسیر بیوسنتزی این دو اسید آمینه ساده است‪ .‬برای تولید گلوتامین ابتدا گلوتامین‬
‫سنتاز‪ NH4 ،‬را برای تولید گلوتامین کاتالز می کند‪ .‬این واکنش در دو مرحله به همراه تولید‬
‫حد واسط انجام می گیرد‪.‬‬
‫‪ + ATP‬گلوتامات •‬
‫‪ +ADP‬گلوتامیل فسفات‬
‫‪ + NH4‬گلوتامیل فسفات •‬
‫‪ + ADP + H‬گلوتامین‬
‫‪ +NH4+ ATP‬گلوتامات ‪ :‬جمع •‬
‫‪ + ADP +Pi + H‬گلوتامین‬
‫گلوتامات در واکنش ی که به وسیله گلوتامات سنتاز کاتالیز می شود از گلوتامین ساخته می شود‪.‬‬
‫کتو گلوتارات در حضور گلوتامین به عنوان دهنده نیتروژن در واکنش آمیناسیون احیایی شرکت‬
‫می کند‪.‬‬
‫‪+NADP + ADP + Pi‬گلوتامات‬
‫‪+NH4 +NADPH + ATP‬کتوگلوتارات‬
‫بیوسنتز پرولین‬
‫مشتق حلقوی گلوتامات است‪ .‬در اولین مرحله گلوتامات با یک ‪ ATP‬توسط آنزیم گلوتامات‬
‫کیناز واکنش می دهد و در ادامه توسط ‪ NADH‬و ‪ NADPH‬به گلوتامات سمی آلدئید‬
‫احیا می شود ‪ .‬این ترکیب حد واسط متحمل حلقوی شدن سریع و خود به خودی گشته و با‬
‫مصرف یک ‪ NADPH‬به پرولین احیا می شود‪.‬‬
‫بیوسنتز آرژنین‬
‫آرژنییین از گلوتامییات از طریییق سییاخت اورنیتییین و چرخییه اوره در حیوانییات سیینتز مییی شییود‪ .‬اورنیتییین‬
‫می تواند از گلوتامات سمی آلدئید طی واکنش ترانس آمیناسیون ساخته می شود‪.‬‬
‫‪ COA‬بییه گلوتامییات افییزوده مییی شییود و در مرحلییه بعیید بییا مصییرف ‪ ATP‬و‬
‫یییک استتل‬
‫‪ NADPH‬بیه اسیتیل گلوتامیات سیمی آلدئیید و سیپس گیروه آمیهیی بیه آن اضیافه میی شیود و بیه‬
‫اورنیتین تبدیل می شود‪ .‬اورنیتین دو گروه دیگر آمین می گیرد و به آرژنین تبدیل می شود‪.‬‬
‫سرین و گیلیسین و سیستئین از‪ -3‬فسفو گلیسرات مشتق می شود‬
‫سرین‬
‫مسیر اصلی تولید سرین در همه موجودات یکسان است‪ .‬در مرحله اول گروه هیدروکسیل‪-3‬‬
‫فسفوگلیسرات به وسیله یک دهیدروژناز اکسید می شود و ‪-3‬فسفوهیدروکس ی پیروات تولید‬
‫می کند‪ .‬ترانس آمیناسیون گلوتامات منجر به تولید ‪-3‬فسفو سرین می شود که به وسیله‬
‫فسفوسرین سنتاز به سرین تبدیل می شود‪.‬‬
‫سرین سه کربنه پیش ساز گلیسین دو کربنه است و این واکنش به وسیله حذف یک اتم کربن‬
‫توسط سرین هیدروکس ی متیل ترانسفراز انجام می گیرد‪.‬‬
‫سیستئین‬
‫گیاهان و باکتریها گوگرد احیا شده الزم را برای ساخت سیستئین از سولفات های محیط تامین‬
‫می کند‪ .‬سولفات طی دو مرحله فعال می شود و تولید ‪ -3‬فسفوآدنوزین‪-5‬فسفو سولفات می‬
‫کند(‪ )PAPS‬که در یک واکنش احیایی با هشت الکترون به سولفید تبدیل می شود‪ .‬سپس‬
‫سولفید در یک مسیر دو مرحله ای در ساختن سیستئین از سرین استفاده می شود‪.‬‬
‫سه اسید آمینه غیر ضروری و شش اسید آمینه ضروری از اگزالواستات و پیروات سنتز می‬
‫شوند‬
‫آالنین و آسپارتات به ترتیب از پیروات و گلوتامات طی واکنش ترانس آمیناسیون ساخته می‬
‫شوند‪ .‬آسپاراژین به وسیله آمید دار شدن آسپارتات سنتز می شود که در این واکنش گلوتامین‬
‫به عنوان دهنده ‪ NH4‬می باشد‪ .‬این ها اسید آمینه های غیر ضروری هستند و مسیر سنتز‬
‫آنها ساده است و در همه موجودات وجود دارد‪.‬‬
‫متیونین‪ ،‬ترئونین‪ ،‬لیزین‪ ،‬لوسین‪ ،‬ایزولوسین و والین اسید آمینه های ضروری هستند که مسیر‬
‫بیوسنتز آنها پیچیده است‪.‬‬
‫آسپارتات به متیونین‪ ،‬ترئونین و لیزین تبدیل می شود‪.‬ترئونین یکی از پیش سازهای ایزولوسین‬
‫است‪ .‬مسیر والین و ایزولوسین دارای چهار آنزیم مشترک است‪.‬که در نهایت از پیروات مشتق می‬
‫شوند‪ .‬کتوایزووالرات (یک حد واسط در مسیر والین) نقطه شروع مسیر منتهی به سنتز لوسین‬
‫است‪.‬‬
‫ترپتوفان ‪ ،‬فنیل آالنین و تیروزین‬
‫کوریزمات حد واسط کلیدی در ساخت ترپتوفان ‪ ،‬فنیل آالنین و تیروزین می باشد‪.‬‬
‫بیوسنتز این ترکیبات از مسیر شیکیمات می گذرد‪ .‬این مسیر از اریتروز‪-4-‬فسفات تا کوریزمات‬
‫‪ 7‬مرحله دارد‪ .‬مسیر شیکیمات اهمیت بسیار زیادی داشته و از ترکیبات فسفواینول پیروات با‬
‫اریتروز‪-4-‬فسفات شروع می شود‪ .‬جلوگیری از ساخت ‪-1-5‬اینول پیروویل شیکیمات‪-3-‬‬
‫فسفات(‪ )epsps‬که یک آنزیم دخیل در ساخت ‪ -5‬اینول پیروویل شیکیمات است اثر‬
‫بازدارندگی بر تشکیل کوریزمات دارد‪ .‬کوریزمات که محصول نهایی این مسیر است‪ ،‬ماده اولیه‬
‫برای اسید آمینه های معطر و بسیاری از متابولیت های ثانویه است‪.‬‬
‫مرحله ‪ 6‬به وسیله علف کش گلیفوسیت مهار می شود‪ .‬در پستانداران چون این مسیر وجو‬
‫ندارد لذا این علف کش سمیت بسیار پاییهی دارد‪.‬‬
‫شیکیمات در سه مرحله اضافه شدن ‪ 3‬کربن از فسفوانول پیروات به کوریزمات تبدیل می‬
‫شود‪ .‬کوریزمات اولین نقطه شاخه این مسیر است‪ .‬در این نقطه یک شاخه به تولید تریپتوفان‬
‫و شاخه دیگر به تولید تیروزین و فنیل آالنین منتهی می شود‪.‬‬
‫در شاخه ترپتوفان ‪ ،‬کوریزمات به آنترانیالت تبدیل می شود‪ .‬سپس آنترانیالت با ‪prpp‬متراکم‬
‫می شود‪ .‬حلقه اندول ترپتوفان از کربن های حلقه و گروه آمین آنترانیالت به عالوه ‪ 2‬کربن‬
‫مشتق از ‪ prpp‬ایجاد می گردد‪ .‬واکنش نهایی در این توالی به وسیله تریپتوفان سنتاز کاتالیز می‬
‫شود‪.‬این آنزیم دارای دو زیر واحد ‪ α‬و ‪ β‬می باشد‪.‬‬
‫‪ α‬زیر واحد اندول‪-3‬گلیسرول فسفات‬
‫اندول ‪ +‬گلیسر آلدئید ‪-3‬فسفات‬
‫‪ + H2O‬زیر واحد‪ β‬تریپتوفان‬
‫اندول ‪ +‬سرین‬
‫فنیل آالنین و تیروزین در مسیرهایی با پیچیدگی کمتر از کوریزمات سنتز می شوند‪ .‬حد واسط عمومی‬
‫پرفینات نام دارد‪ .‬مرحله نهایی در هر دو حالت‪ ،‬ترانس آمیناسیون با گلوتامات است‪.‬‬
‫کتابولیسم‬
‫‪ 20‬مسیر کتابولیک مجتمع شده و به ساخت فقط ‪ 6‬محصول اصلی منتهی می شود که تمام‬
‫آنها وارد چرخه اسید سیتریک می شوند‪.‬‬
‫اسید های آمینه بر اساس محصول نهایی اصلی تجزیه شده خود گروه بندی شده اند‪ .‬بعض ی‬
‫اسید های آمینه بیش از یک بار آورده شده اند زیرا بخش های مختلف اسکلت کربهی آنها‬
‫محصوالت تجزیه ای مختلفی دارد‪.‬‬
‫بعض ی از اسید های آمینه به گلوکز و بعض ی به اجسام کتونی تبدیل می شوند‪ .‬هفت اسید‬
‫آمینه ای که به طور کامل یا ناقص به استو استیل ‪COA‬یا استیل ‪ COA‬تبدیل می شوند‬
‫عبارتند از ‪:‬‬
‫فنیل آالنین‪ ،‬تیروزین‪ ،‬ایزولوسین‪ ،‬لوسین‪ ،‬تریپتوفان‪ ،‬ترئونین و لیزین که می توانند به اجسام‬
‫کتونی تبدیل شوند که به آنها اسید های آمینه کتوژنیک می گویند‪.‬‬
‫اسید های آمینه ای که به پیروات‪α ،‬کتوگلوتارات‪ ،‬سوکسینیل ‪ ،COA‬فومارات و یا‬
‫اگزالواستات تجزیه می شوند به گلوکز و گلیکوژن تبدیل می گردد‪ .‬این اسید های آمینه‬
‫گلوکوژنیک نام دارند‪.‬‬
‫این تقسیم بندی واضح نیست‪ 5 ،‬اسید آمینه ایزولوسین‪ ،‬فنیل آالنین‪ ،‬تیروزین‪،‬ترئونین و‬
‫تریپتوفان اسید های آمینه کتوژنیک و گلکوژنیک هستند‪.‬‬
‫بسیاری از کوآنزیم های آنزیمی در کاتابولیسم اسید های آمینه نقش مهمی ایفا می کنند‪ .‬یکی از‬
‫واکنش های کاتابولیسم اسید آمینه منتقل کردن یک کربن می باشد که معموال در این واکنش‬
‫یکی از سه کوفاکتور بیوتین‪ ،‬تتراهیدروفوالت و یا ‪S-‬آدنوزیل متیونین نقش دارند‪ .‬این‬
‫کوفاکتورها گروه های یک کربنه را در حاالت مختلف اکسیداسیددون انتقال می دهند‪.‬‬
‫بیوتین کربن را در اکسیده ترین حالت خود یعهی ‪ CO2‬منتقل می کند‪ ،‬تتراهیدروفوالت در‬
‫حاالت اکسیداسیددون حد واسط و بعض ی اوقات به شکل گروه متیل منتقل می کنند و ‪-S‬‬
‫آدنوزیل متیونین گروه های متیل یعهی بیشترین حالت احیا شده را انتقال می دهد‪.‬‬
‫‪ 6‬اسید آمینه به پیروات تجزیه می شوند‬
‫‪ 6‬اسید آمینه به پیروات تجزیه می شوند‬
‫اسکلت کربهی شش اسید آمینه به طورکامل یا بخش ی از آن به پیروات تبدیل می گردد سپس پیروات می‬
‫تواند به استیل ‪ COA‬تبدیل شده و در نهایت از طریق چرخه کربس اکسید شود و به اگزالواستات‬
‫تبدیل شود‪.‬‬
‫آالنین‪ ،‬گلیسین‪ ،‬سیستئین‪ ،‬سرین‪ ،‬ترئونین و تریپتوفان از این مسیر تجزیه می شوند‪.‬آالنین با ترانس‬
‫آمیناسیون همراه کتوگلوتارات به طور مستقیم پیروات تولید می کند و زنجیره جانبی تریپتوفان شکسته‬
‫می شود تا تولید آالنین و پیروات کند‪.‬‬
‫سیستئین در دو مرحله به پیروات تبدیل می شود ‪ .‬یکی با حذف اتم سولفور و دیگری با ترانس‬
‫آمیناسیون سرین به وسیله آنزیم سرین دهیدراتاز به پیروات تبدیل می شود‪.‬‬
‫گلیسین از سه طریق تجزیه می شود که فقط یکی از آنها به پیروات منتهی می شود ‪ .‬گلیسین با اضافه‬
‫کردن یک گروه هیدروکس ی متیل به سرین تبدیل می شود که به کوفاکتور تتراهیدروفوالت و‬
‫پیرودوکسال فسفات نیاز دارد و در نهایت سرین هم از طریق مسیر یاد شده به پیروات تبدیل می شود‪.‬‬
‫ترئونین هم ابتدا به گلیسین تبدیل می شود و گلیسین به سرین و سرین هم به پیروات‪.‬‬
‫هفت اسید آمینه به استیل ‪ COA‬تبدیل می شوند‬
‫تریپتوفان‪ ،‬لیزین‪ ،‬فنیل آالنین‪ ،‬تیروزین‪ ،‬لوسین‪ ،‬ایزولوسین و ترئونین به استیل ‪ COA‬یا استواستیل‬
‫‪ COA‬تبدیل می شوند‪.‬‬
‫اسکلت کربهی ‪ 5‬اسید آمینه گلوتامات‪ ،‬گلوتامین‪ ،‬آرژنین‪ ،‬هیستدین و پرولین به شکل‬
‫کتوگلوتارات وارد چرخه کربس می شوند‪.‬‬
‫چهار اسید آمینه متیونین‪ ،‬ایزولوسین ‪ ،‬والین و ترئونین توسط مسیری تجزیه می شوند که به‬
‫سوکسینیل ‪ COA‬ختم می شود‪.‬‬
‫آسپاراژین و آسپارتات به اگزالواستات تجزیه می شود‪.‬‬
‫در کل بعد از برداشت گروه آمین‪ ،‬اسکلت کربهی اسید های آمینه متحمل اکسیداسیددون به‬
‫ترکیباتی می شوند که می توانند برای اکسیداسیددون به ‪ CO2‬و ‪ H2O‬وارد چرخه‬
‫کربس شوند‪ .‬این مسیر ها به چند کوفاکتور مثل تتراهیدروفوالت و بیوتین و ‪-S‬آدنوزیل متیونین‬
‫نیاز دارند‪ .‬برخی اسید های آمینه بسته به محصول نهایی ایجاد شده می توانند به اجسام‬
‫کتونی و بعض ی به گلوکز و بعض ی به هردو تبدیل شوند‪.‬‬

similar documents