Apresentação 3 Proteínas

Report
UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA
ENGENHARIA DE ALIMENTOS
DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS
PROTEÍNAS
Profa. Valéria Terra Crexi
Propriedades Funcionais das Proteínas
As proteínas têm uma grande influência sobre os
atributos sensoriais dos alimentos.
Atributos sensoriais:
Textura, sabor, cor e aparência.
no alimento são o efeito líquido de
interações complexas entre vários componentes.
Propriedades Funcionais das Proteínas
Ex: Propriedades sensoriais dos produtos de padaria:
propriedades viscoelásticas
formação da massa do glúten do trigo.
e
de
Propriedades Funcionais das Proteínas
Ex: produtos cárneos
características
texturais
e
de
suculência dependem das proteínas do músculo
(actina, miosina, actomiosina e várias proteínas
solúveis da carne)
Propriedades Funcionais das Proteínas
Ex: estrutura de bolos, propriedades de batimento de
alguns produtos
propriedades das proteínas da clara de
ovo
-
Propriedades Funcionais das Proteínas
Propriedade funcional- toda propriedade nãonutricional que influi no comportamento de um
alimento
. características sensoriais, propriedades
físicas dos alimentos e de seus ingredientes
Processamento, armazenamento, preparo e consumo
Propriedades físico-químicas proteínas X
Funcionalidade das proteínas
Tamanho, forma, composição e seqüência de
aminoácidos,
carga líquida e distribuição das proteínas,
Razão de hidrofobicidade/hidrofilicidade
conformação (estrutura secundária, terceária e
quartenária),
capacidade de reação com outros componentes.
Tabela 1: Funções das proteínas alimentares em sistemas de
alimentícios
Propriedade funcional
Alimento
Solubilidade, viscosidade
Bebidas
Viscosidade, capacidade de absorção de água, Cremes, sopas, molhos
emulsificação
Formação da massa
Massas
alimentícias, pães
Formação de espuma, emulsificação,
Pães, bolos, biscoitos
capacidade de absorção de água
Geleificação, formação de espuma
Sobremesas lácteas,
merengue
Emulsificação, viscosidade, geleificação
Queijos
Geleificação, capacidade de absorção de água, Produtos de carne
emulsificação
cozidos
Texturização, fixação de aromas, absorção e
Similares da carne
retenção de água
Emulsificação
Maionese, manteiga
Geleificação, formação de espumas
Produtos do ovo
As propriedades funcionais podem ser observadas
como manifestações de três aspectos moleculares
das proteínas
1) Propriedades de hidratação
2) Propriedades relacionadas a superfície proteica
3) Propriedades hidrodinâmicas/reológicas
1) Hidratação proteica
Propriedades funcionais:
Umectabilidade,expansão,solubilidade,
espessamento/viscosidade,
capacidade de retenção de água,
gelificação, coagulação,
emulsificação e formação de espuma
INTERAÇÕES ENTRE ÁGUA E PROTEÍNA
Moléculas de água ligam-se a diversos grupos nas proteínas
1) Hidratação proteica
A capacidade da proteína de se ligar à água é definida
como gramas de água ligada por grama de
proteína, quando um pó seco de proteína é
equilibrado com vapor de água a uma umidade
relativa de 90-95%.
“Propriedades de hidratação das proteínas estão
relacionadas com fatores intrínsecos da própria
molécula”
Composição de aminoácidos e conformação :
interação com a água através de pontes de
hidrogênio, ligações dipolo-dipolo ou cadeias laterais
de aminoácidos (interação com os grupos ionizados).
Composição de aminoácidos:
# aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas:
menor capacidade de hidratação
# aminoácidos com cadeia laterais hidrófilas:
estabelecem mais facilmente pontes de hidrogênio
com a água
Conformação:
# Ordenação no espaço ao longo das cadeias
polipeptídicas unidas por pontes de hidrogênio
– ESTRUTURA SECUNDÁRIA
# Organização tridimensional dessas cadeias
ordenadas – ESTRUTURA TERCEÁRIA
Relacionado com fatores ambientais:
pH, força iônica, temperatura, tipo de
sais
pH
Valores menores ou maiores que o ponto isoelétrico
Cargas positivas ou negativas (repulsão entre as
moléculas de proteína) – moléculas de água
interagem com essas cargas, solubilizando a
proteína.
pH próximo ao ponto isoelétrico (cargas líquida
neutra)
Aumento da interação proteína-proteína
Solubilidade
As propriedades funcionais das proteínas são
afetadas pela solubilidade da proteína
Espessamento, formação de espuma, emulsificação
e geleificação
A solubilidade manifestação do equilíbrio entre as
interações proteína-proteína e proteína-solvente
Proteína-Proteína+ Água
Proteína-Água
Proteína solúvel
Interage com solvente (pontes de hidrogênio,
dipolo-dipolo e interações iônicas)
Interações de natureza hidrofóbica – promovem
interação
proteína-proteína,
resultando
em
diminuição da solubilidade
Proteína solúvel
Interações de natureza iônicas – promovem interação
proteína-água,
resultando
em
aumento
da
solubilidade
Resíduos iônicos- repulsão eletrostática entre as
moléculas de proteína que se deve à carga positiva
ou à negativa líquida, em qualquer pH que não seja o
pH isoelétrico
Classificação das Proteínas quanto a Solubilidade
Albuminas
São solúveis em água
(ovoalbumina, α-lactoalbumina)
em
pH
6,6
Globulina
São solúveis em soluções salinas diluídas em
um pH 7,0 (glicinina, β-lactoalbumina)
Classificação das Proteínas quanto a Solubilidade
# Proteínas altamente hidrofóbicas
Glutelinas
São solúveis apenas em soluções ácidas de
pH 2,0 e soluções alcalinas de pH 12 (ex. glutelinas
do trigo)
Prolaminas
São solúveis em etanol a 70% (gliadinas)
pH e Solubilidade
pH abaixo ou acima do pH isoelétrico
# proteínas possuem carga líquida positiva ou
negativa
A repulsão eletrostática e a hidratação dos
resíduos carregados promovem a solubilidade da
proteína.
Gráfico solubilidade X pH = formato em U
pH e Solubilidade
Solubilidade mínima próxima ao pH isoelétrico
falta de repulsão eletrostática, o que promove
a agregação e a precipitação por meio de interações
hidrofóbicas.
pH e Solubilidade
Maior parte das proteínas é altamente solúvel em pH
alcalino de 8-9
Extração proteica de fontes vegetais,
como farinha de soja, é realizada a esse pH
pH e Solubilidade
Desnaturação pelo calor pelo calor muda o perfil da
solubilidade-pH das proteínas
Alteração no perfil da solubilidade na
presença da desnaturação pelo calor se deve ao
aumento da hidrofobicidade da superfície proteica
como conseqüência do desdobramento.
# Alteração do equilíbrio entre as interações
proteína-proteína e proteína-solvente, a favor da
primeira.
Força iônica e solubilidade
Salting in:
solubilidade
baixa
concentração
salina
–
aumenta
a
Concentrações < 1
Íons estabilizam a proteína aumentando a
hidratação proteica, ligando-se fracamente
a proteínas
Diminui a atração eletrostática entre as proteínas
Abre-se a rede protéica que estará em maior contato
com a água
Força iônica e solubilidade
Salting in:
solubilidade
baixa
concentração
salina
–
aumenta
a
Concentrações < 1
Íons estabilizam a proteína aumentando a
hidratação proteica, ligando-se fracamente
a proteínas
Diminui a atração eletrostática entre as proteínas
Abre-se a rede protéica que estará em maior contato
com a água
Saltin-out: alta concentração salina –diminui a solubilidade
Concentrações > 1M
concorrência entre os íons e as proteínas para captar
água
diminui as interações água-proteína
Temperatura
Solubilidade aumenta com temperatura
0 e 400C
Temperatura
Aumento de temperatura acima de 400C
Diminui a capacidade de ligar água
Ruptura das pontes de hidrogênio
Desnaturação seguida de agregação
(redução da superfície da proteína
exposta a água)
Solventes Orgânicos e Solubilidade
Adição de solventes orgânicos (etanol e acetona)redução da constante dielétrica do meio
Forças eletrostáticas de atração aumentam
Intramolecular (dentro da molécula) –
desdobramento da molécula proteica
Intermolecular (entre as moléculas) – ligação entre
grupos de carga oposta
AGREGAÇÃO PRECIPITAÇÃO DAS
PROTEÍNAS
Solventes Orgânicos e Solubilidade
Adição de solventes orgânicos
Competem pelas moléculas de água reduzindo a
solubilidade das proteínas
Redução da solubilidade é explicada por dois
fatores:
# redução da constante dielétrica do meio
# redução da hidratação das moléculas proteicas
b) Propriedades Interfaciais das Proteínas
Incluem-se neste item a capacidade de
formação de espumas, as emulsões e todos os
fenômenos relacionados com a tensão superficial.
Propriedades Interfaciais das Proteínas
Alimentos – produtos de tipo emulsão (sistemas
dispersos instáveis)
Necessário Substância anfifílicas entre
as duas fases (estabilidade)
Proteínas – moléculas anfifílicas, migram
espontaneamente para uma interface ar-água ou
interface óleo-água
SURFACTANTES
tensão interfacial)
(redução
da
b) Propriedades Interfaciais das Proteínas
PROTEÍNAS COMO SURFACTANTES
Formam uma película altamente viscoelástica,
em uma interface, a qual tem a capacidade de
suportar choques mecânicos durante a estocagem e a
manipulação.
- As espumas e as emulsões estabilizadas por
proteínas são mais estáveis do que as preparadas
com surfactantes de baixo peso molecular e, por
causa disso, as proteínas são muito usadas para
esses fins.
b) Propriedades Interfaciais das Proteínas
A migração espontânea das proteínas a
partir do volume total de líquido para
uma interface indica que a energia livre
das proteínas é menor na interface que
na fase aquosa total. Dessa, forma
quando o equilíbrio é estabelecido, a
concentração da proteína na região
interfacial é sempre maior do que a
encontrada na fase aquosa.
Figura 1: Diferença entre o modo de adsorção de um surfactante de baixo
peso molecular e o de uma proteína, nas interfaces ar-água e óleo-água.
Propriedades Interfaciais das Proteínas
Atributos que as proteínas com propriedades
surfactantes devem ter:
1) Capacidade de adsorver rapidamente à interface
2) Capacidade de desdobrar-se com rapidez e
orientar-se em uma interface
3) Uma vez na interface, a capacidade de interagir
com moléculas vizinhas e formar uma forte película
coesiva e viscoelástica que pode suportar
movimentos térmicos e mecânicos
Propriedades Emulsificantes
Dispersões são sistemas
partículas em líquido contínuo.
discretos
de
Emulsão quanto as partículas são líquidas
tem-se uma emulsão
Tipos de emulsão
óleo em água (o/w)
água em óleo (w/o)
* Maioria das emulsões alimentícias é do tipo óleo
em água (leite)
Propriedades Espumante
Dispersões são sistemas
partículas em líquido contínuo.
discretos
de
Espuma quanto as partículas são gasosa
tem-se uma espuma
Exemplos:
Espuma da cerveja – solução que
contém bolhas de gás
sorvetes
bolos
merengues
Emulsões e espumas
“São sistemas de duas fases imiscíveis entre si e
instáveis, a menos que haja substâncias anfifílicas
na interface que diminuem a tensão interfacial e
evitem a coalescência das gotas dispersas”
Coalescência: desestabilização da emulsão ,
união das gotas dispersas
Exemplo de alimentos: leite,
maionese, salsichas,sorvetes etc.
a
manteiga,
Propriedades espumantes
As espumas alimentícias são dispersões de
gotas de gás (ar ou CO2) em fase contínua líquida
ou semi-sólida.
exemplos: merengue, nata batida e pão
Proteínas ajudam na formação e estabilização da
fase gasosa dispersa, formando a barreira protetora
elástica entre as bolhas de gás capturadas .
Distribuição uniforme e tamanho
reduzido das bolhas de gás produzem
um alimento suave e leve e com maior
intensidade de aroma
Propriedades Emulsificantes e Espumantes
As proteínas possuem a
estabilizar emulsões e espumas.
propriedade
de
Fatores:
pH
força iônica
temperatura
presença de surfactantes de baixo peso
molecular
açúcares
volume da fase óleo
tipo de proteína
tipo de equipamento
taxa de cisalhamento
Propriedades Emulsificantes e Espumantes
pH
pH isoelétrico:
falta de carga líquida, falta de interações
repulsivas promove interações favoráveis de proteínaproteína ajudam a maximizar a carga da proteína na
interface
Formação de uma película altamente
viscoelástica
(interações
proteína-proteína)
contribuindo para estabilidade de emulsão
Propriedades Emulsificantes e Espumantes
força iônica
Temperatura
tipo de equipamento
taxa de cisalhamento
DESNATURAÇÃO
Desnaturação parcial das proteínas
antes da emulsificação, a qual resulta em
insolubilização, costuma melhorar suas propriedades
emulsificantes.
AUMENTO DA FLEXIBILIDADE MOLECULAR
E DA HIDROFOBICIDADE DE SUPERFÍCIE.
Propriedades Emulsificantes
Surfactantes de baixo peso molecular
- difundem-se com rapidez na interface
- inibem a adsorção das proteínas em
concentrações elevadas
Ex.
fosfolipídeos
(geralmente
encontrados em alimentos)
- competem com as proteínas pela
adsorção na superfície óleo-água
Se um surfactante de baixo peso molecular for
adicionado a uma emulsão estabilizada por proteína,
eles poderão deslocá-la da interface, causando
instabilidade na emulsão.
Propriedades Emulsificantes e Espumantes
Açúcares
Adição de sacarose, lactose e outros açúcares
a soluções proteicas.
Aumenta a estabilidade da espuma –
aumento da viscosidade, o que reduz a mobilidade
Propriedades Emulsificantes e Espumantes
Açucares
Diminuição da capacidade de formação
de espuma - * aumento da estabilidade da estrutura
proteica nas soluções de açúcar; menor capacidade
de desdobrar quando da adsorção na interface
Redução da capacidade da proteína de reduzir a
tensão interfacial, produzir grandes áreas interfaciais e
um grande volume de espuma durante o batimento
Exemplo:
Em produtos de sobremesa do tipo
espuma, que contêm açúcar, como merengues,
suflês e bolos, é preferível que acrescente o
açúcar depois do batimento, quando possível.
Isso permitirá a adsorção da proteína e seu
desdobramento, formando uma película estável,
então, o açúcar acrescentado aumentará a
estabilidade da espuma, elevando a viscosidade
do fluido.
Propriedades Espumantes
Lipídeos
Presentes em concentrações > 0,5%
- Diminuem as propriedades
proteínas de estabilizar a espuma
das
- Adsorvem rapidamente na interface arágua, inibindo a adsorção das proteínas durante a
formação de espuma
Exemplos:
Os isolados proteicos de soja livre de lipídeos, bem
como as proteínas da soja e as proteínas do ovo
sem gema, mostram melhores propriedades de
formação de espuma do que as preparações
contaminadas por lipídeos
Propriedades Espumantes
Concentração proteica
Quanto maior a concentração de proteína, mais
firme será a espuma
* Firmeza deve-se do pequeno tamanho da
bolha e da alta viscosidade
Estabilidade da espuma- aumenta conforme a
concentração de proteína
* Aumento da viscosidade
Propriedades Espumantes
Batimento
- Velocidade moderada:
espumas com bolhas de tamanho
pequeno, pois a ação de cisalhamento resulta em
desnaturação parcial da proteína antes que ocorra a
adsorção
- Velocidade alta, alta taxa de cisalhamento
diminui o poder de formação de espuma
por causa de desnaturação extensa, agregação e
precipitação das proteínas
Fixação de aroma
As proteínas em si são inodoras.
Podem-se ligar a compostos de aroma e, dessa
forma, afetar as propriedades sensoriais dos
alimentos.
Aspectos indesejável
Ex. Sementes oleaginosas
Odores indesejáveis (off- flavors) – resultado de
aldeídos, cetonas e alcoois gerados pela oxidação de
ácidos graxos insaturados.
Esses compostos ligam-se às proteínas e
produzem odores indesejáveis característicos.
Fixação de aroma
Aspectos desejável
Carregadores
alimentos.
ou
modificadores
de
aroma
em
Ex. Produtos análogos da carne que contêm proteínas
vegetais
A imitação bem-sucedida de um aroma
semelhante à carne é essencial para sua aceitação.
Fixação de aroma
Proteína funcione como bom carregador de
aroma:
- ligar-se estreitamente aos aromas
- retê-los durante o processamento
- liberá-los durante a mastigação do alimento
Viscosidade
A viscosidade de uma solução se relaciona a
sua resistência ao fluxo quando uma força é aplicada
Relacionada com o diâmetro aparente das moléculas
dispersas (orientação do seu eixo na direção do fluxo)
Fatores que afetam a viscosidade:
- interação das moléculas
(inchamento das moléculas)
- interações proteína-proteína
tamanho dos agregados)
pH
Temperatura
Concentração protéica e salina
proteína-água
(influem
no
Gelificação
Consiste na formação de uma rede protéica ordenada
a partir de proteínas previamente desnaturadas, capaz
de aprisionar água
Importante: produtos lácteos, produtos de carne,
gelatinas, massa de pão.
Influi em outras propriedades funcionais:
absorção de água
formação e a estabilização de espumas e
emulsões
“ Para que se forme o gel protéico, é necessário que
haja desnaturação e agregação posterior de forma
ordenada, em que predominem as interações
proteína-proteína”
Formação do gel:
a) Desnaturação protéica: tratamento térmico, hidrólise
enzimática, acidificação ou alcalinização
b) Separação das moléculas protéicas:
na proteína nativa, os grupos hidrófobos estão
voltados para o interior da molécula.
durante a separação ficam descobertos , fato que
potencializa as interações entre proteínas.
c) Interação proteína-proteína
d) Agregação posterior

similar documents