File - La biologie BI

Report
Les protéines
Idée Essentielle: les proteines ont un tres large
eventail de fonctions dans les organismes vivants.
Nature de la science
Recherche de patterns, de tendances et de divergences : la plupart des organismes mais pas
tous assemblent des protéines a partir de mêmes acides amines. (3.1)
Notions-Clés
2.4 N1
Les acides amines sont lies entre eux par condensation pour
former des polypeptides.
2.4 N2
Il existe vingt acides amines différents dans les polypeptides
synthétisés sur les ribosomes.
2.4 N3
Les acides amines peuvent être relies entre eux selon n’importe
quelle séquence, ce qui donne une large gamme de
polypeptides possibles.
2.4 N4
Les gènes codent la séquence des acides amines des
polypeptides.
2.4 N5
Une protéine peut comprendre un seul polypeptide ou
plusieurs polypeptides lies entre eux.
2.4 N6
La séquence des acides amines détermine la conformation
tridimensionnelle d’une protéine.
2.4 N7
Les organismes vivants synthétisent de nombreuses protéines
différentes qui ont un large éventail de fonctions.
2.4 N8
Chaque individu possède un protéome unique.
Les élevés doivent savoir que la
plupart des organismes utilisent les
mêmes 20 acides amines dans le
même code génétique, bien qu’il y
ait quelques exceptions. Des
exemples spécifiques peuvent être
utilises a titre d’illustration
Nature de la science
Recherche de patterns, de tendances et de divergences : la plupart des organismes mais pas
tous assemblent des protéines a partir de mêmes acides amines. (3.1)
Applications et compétences
2.4 A1
Application : la Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline,
les immunoglobulines, la rhodopsine, le collagène et la
soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des
fonctions des protéines.
2.4 A2
Application : la dénaturation des protéines par la
Le blanc d’œuf ou des
chaleur ou par écart du pH par rapport au pH optimum. solutions d’albumine
peuvent être utilises lors
d’expériences sur la
dénaturation.
2.4 C3
Compétence : dessiner des diagrammes moléculaires
pour montrer la formation d’une liaison peptidique
Il n’est pas nécessaire de
représenter la structure
détaillée des six protéines
sélectionnées pour
illustrer les fonctions des
protéines.
Les protéines
p. 75
50% du poids sec de la plupart des cellules = protéines
Remplissent de nombreuses fonctions
Molécules les plus variées
Protéines = polymère (chaîne) d'acides aminés
formule générale d’un
acide aminé
Liaison peptidique :
synthèse par déshydratation
Juste en passant, avant de continuer avec les protéines ...
L’aspartame ( Nutrasuc® ) est un dipeptide
(deux acides aminés liés l’un à l’autre) lié à un
méthanol
L’aspartame goûte 180 fois plus sucré que le saccharose
2.4.N1 Les acides amines sont lies entre eux par condensation pour former des
polypeptides.
Exemple d’anabolisme par condensation
Un ribosome condense
deux acides aminés en un
dipeptide formant une
liaison peptidique
Les liaisons formées sont des liaisons covalentes.
La liaison de monomères ensemble crée des
polymères (mono = un, poly = plusieurs)
Fait aussi partie de l’énoncé:
2.4.C1 Dessiner des diagrammes moléculaires pour montrer la formation d’une liaison peptidique.
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Peptidformationball.svg
2.4.N2 Il existe vingt acides aminés différents dans les polypeptides synthétisés
sur les ribosomes.
Les ribosomes sont des molécules dans
les cellules qui facilite la formation de
liaison peptidique par conséquent
l’endroit où les polypeptides sont
synthésizsés
Liaison peptidique
https://en.wikipedia.org/wiki/File:Peptide_syn.png
http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/2wdk_2wdl_front.jpg
2.4.N2 Il existe vingt acides aminés différents dans les polypeptides synthétisés sur les ribosomes.
N.B. Il y a 22 acides aminés, mais seulement 20
sont codés par le code génétique universel .
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Amino_Acids.svg
Il y a 20 sortes différentes d'acides aminés (p. 76)
Les 20 acides aminés
2.4.N2 Il existe vingt acides aminés différents dans les polypeptides synthétisés sur les ribosomes.
“OMG J’ai besoin
D’APPRENDRE LES NOMS DE
TOUS LES 20 !?!?”
“Relaxez, non vous n’avez pas
besoin, vous avez besoin de
comprendre les concepts.”
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Amino_Acids.svg
Hydroxyproline est un
exemple d’un acide aminé
créé non pas par le code
génétique, mais la
modification, après la
formation du polypeptide,
de proline (par l’enzyme
prolyl hydroxylase).
•
•
prolyl hydroxylase
2.4.N2 Il existe vingt acides aminés différents dans les polypeptides synthétisés sur les ribosomes
Cette modification de proline
augmente la stabilité de l’hélice
triple de collagène.
La collagène est une protéine
structurale utilisée pour fournir
une résistance à la traction dans
les tendons, ligaments, la peau et
les parois des vaisseaux sanguins.
http://chempolymerproject.wikispaces.com/file/view/collagen_%28alpha_chain%29.jpg/34235269/collagen_%28alpha_chain
2.4.N3 Les acides aminés peuvent être relies entre eux selon n’importe quelle séquence,
ce qui donne une large gamme de polypeptides possibles.
Pourquoi y a-t-il des possibilités infinies de polypeptides?
-peut être de n’importe quelle longueur
- 20 acides aminés
-dans n’importe quel ordre ou combinaison.
2.4.N3 Les acides aminés peuvent être relies entre eux selon n’importe quelle séquence,
ce qui donne une large gamme de polypeptides possibles.
Pourquoi y a-t-il des possibilités infinies de polypeptides?
-peut être de n’importe quelle longueur
- 20 acides aminés
-dans n’importe quel ordre ou combinaison.
2.4.N3 Les acides aminés peuvent être relies entre eux selon n’importe quelle séquence,
ce qui donne une large gamme de polypeptides possibles.
Pourquoi y a-t-il des possibilités infinies de polypeptides?
-peut être de n’importe quelle longueur
- 20 acides aminés
-dans n’importe quel ordre ou combinaison.
Si un polypeptide contiens seulement 7 acides aminés il peut y
avoir 207 = 1,280,000,000 polypeptides possible d’être générés.
Puisqu’un polypeptides peut contenir jusqu’à 30,000 acides
aminés (ex.. Titine) les combinaisons différentes possibles de
polypeptides sont effectivement infinies.
2.4.N4 Les gènes codent la séquence des acides aminés des polypeptides.
Liaison
peptidique
Les ribosomes sont le site
de la synthèse des
polypeptides mais les
ribosomes ont besoin d’un
gabarit – L’ARN messager,
qui à son tour est traduit
par les molécules d’ARN
de transfert, qui
transporteront les acides
aminés spécifiques.
Q – D’ou vient l’ARN messager?
Source: Campbell Biologie page 390
2.4.N4 Les gènes codent la séquence des acides aminés des polypeptides.
La théorie principale de la génétique
ADN
gène
Transcription
noyau
ARN Traduction
cytoplasme
message
polypeptide
produit
Les gènes sont simplement des codes pour
créer des polypeptides.
L’ADN est stockée dans le noyau, mais le
polypeptide est produit dans le cytoplasme
par les ribosomes.
L’ARNm (ARN messager) est le message du
noyau au ribosomes – instructions pour
assembler le polypeptide.
Le code génétique est la séquence de bases
sur l’ARNm – ceci indique au ribosome quel
acide aminé doit être utilisé.
Source: Campbell Biologie page 390
2.4.N6 La séquence des acides aminés détermine la conformation tridimensionnelle d’une protéine.
Les polypeptides sont des chaines d’acides aminés formées par des liaisons peptidiques.
L’eau est enlevé.
Liaison peptidique.
L’eau est un produit.
Il y a 20 acides aminés différents.
Ils peuvent combiné dans n’importe quel
ordre
Chaque acide aminé a des propriétés uniques
• Certain sone polaire (hydrophile)
• Certain sont non-polaire (hydrophobe)
• Certains sont chargés positivement ou
négativement
• Certains contiennent du souffre
Les propriétés des acides aminés déterminent
comment un polypeptide se replie en
protéines
p. 78
Ex. le lysosyme
129 acides aminés
1er acide aminé (Lysine)
129e acide aminé (Leucine)
Structure primaire de la protéine
= ordre dans lequel sont placés les
acides aminés.
La protéine assemblée se replie pour former une structure
tridimensionnelle précise:
p. 81
Principales forces responsables du repliement
de la chaîne d’acides aminés
Hexokinase
Insuline
Lysosyme
Certaines parties de la protéine peuvent adopter une forme
régulière = structure secondaire:
Feuillet bêta
Hélice alpha
Pas de
conformation
régulière
Forme finale =
structure
tertiaire
p. 82
Feuillets bêta
Hélices alpha
Acétylcholinestérase
Feuillets bêta en jaune
Hélices alpha en violet
Certaines protéines ne parviennent pas à se replier convenablement
par elles-mêmes à l’intérieur de la cellule. Elles acquièrent leur forme
finale à l’intérieur de petites structures creuses formées elles-mêmes
de protéines, les chaperonines. Celles-ci favorisent le bon repliement
des protéines synthétisées.
Lire : Le mystère du repliement des protéines, p. 82
Protéines formant la
chaperonine (la
chaperonine est formée de
l'assemblage de plusieurs
protéines différentes)
Chaînes d'acides
aminés se repliant
correctement à
l'intérieur de la
chaperonine
chaperonine Hsp60
Lorsqu'une cellule assemble des acides aminés pour former une protéine, la
chaperonine isole la chaîne d'acides aminés nouvellement formée du milieu
chimique de la cellule.
Les chaperonines empêchent les interactions inappropriées (c'est à ça que sert un
chaperon!) qui pourraient se produire entre les acides aminés de la chaîne et les
molécules présentes dans le milieu cellulaire. Ces interactions pourraient empêcher
la protéine de se replier correctement.
Exemple :
• La chaperonine empêche qu'il se forme des liaisons entre une protéine et
une autre protéine identique voisine ce qui empêche les protéines qui se
forment de former des agrégats (comme du blanc d'œuf qui coagule).
• La chaperonine peut partiellement déplier une protéine mal conformée et
lui permettre de se replier correctement en regroupant correctement les
groupements hydrophobes.
Beaucoup de protéines sont formées de plusieurs chaînes
d'acides aminés qui s'imbriquent les unes dans les autres =
structure quaternaire
2 chaînes 
Ex.
Hémoglobine : 2 chaînes
alpha et 2 chaînes bêta
2 chaînes 
Voir aussi le collagène p. 81
La catalase étudiée au laboratoire
est formée de 4 chaînes d’un peu
plus de 500 acides aminés chacune.
Chacune des quatre chaînes est
associée à un groupement chimique
non protéique appelé hème. L'hème
est une molécule organique
contenant un atome de fer. On
retrouve le même type de
groupement dans d'autres protéines
comme, par exemple,
l'hémoglobine du sang (ce sont les
disques rouges sur la diapositive
précédente)
Comment déterminer la structure d’une
protéine ? Lire : Détermination de la structure
d’une protéine, p. 84
2.4.N6 La séquence des acides aminés détermine la conformation tridimensionnelle d’une protéine.
2.4 N5 Une protéine peut comprendre un seul polypeptide ou plusieurs polypeptides lies entre eux.
Il y a donc 4 niveaux structurels de la protéine. Le niveau choisi par la protéine
est déterminé par la séquence de ses acides aminés.
• La chaine d’acides aminés se plie • Le polypeptide se plie et
ou se replie sur elle-même.
s’enroule pour former
• Retenue ensemble par des
des formes complexes
liaisons hydrogènes entre les
3D.
groupes amines (non• Causée par les
adjacentes) (N-H) et groupes
interactions entre les
carboxylique (C-O)
groupes R (liaisons-H,
• Les liaisons H offre un niveau de
pont bisulfites, liaison
stabilité structurelle
ioniques et interactions
• Protéines Fibreuses
hydrophile /
hydrophobe)
• La structure tertiaire
peut être importante
N.B. Malgré que vous n’ayez pas à résumer les
pour la fonction (ex..
différents niveaux de structure, votre connaissance sur
spécificité du site actif
des enzymes)
celle-ci vous aidera à comprendre les différences entre
• Protéines Globulaires
(Polypeptide)
• L’ordre / la séquence des acides
aminés dont la protéine est
composée.
• Formé par des liaisons
peptidiques covalentes entre
acides aminés adjacents.
• Contrôles tous les niveaux
subséquents de la structure.
les protéines globulaires et fibreuses.
• Les interactions
entre multiples
polypeptides ou
groupes
prosthétiques
• Un groupe
prosthétique est un
composé
inorganique
impliqué dans la
protéine (ex.. Le
groupe hème de
l’hémoglobine)
• Protéines Fibreuse
et Globulaire
Principales fonctions des protéines
1. Structure
2. Hormones
3. Mouvement
4.Transport de molécules
5. Immunité
6. Canaux membranaires
7. Marqueurs cellulaires
8. Récepteurs d’hormones
9. Métabolisme (les enzymes)
1. Structure
2. Hormones
3. Mouvement
4.Transport
5. Immunité
6. Canaux
membranaires
7. Marqueur cellulaire
8. Récepteur
d’hormones
9. Métabolisme
Les protéines peuvent former
des fibres ou des tubes qui
peuvent s'assembler pour
former des structures solides.
Collagène : formé de trois
chaînes d'acides aminés
(hélices alpha) imbriquées
Collagène = protéine la
plus abondante de
l'organisme.
Collagène forme la peau (derme), les tendons, les ligaments,
l'armature des os, etc.
Kératine : forme les ongles, la couche
cornée de la peau, les plumes, les
écailles, les sabots, etc.
La portion supérieure de l’épiderme de la
peau est formée de cellules mortes remplies
de kératine (ces cellules ressemblent à de
petites écailles de kératine)
Utilisation ingénieuse
des fibres de protéines
La soie d’araignée est formée de
protéines (la fibroïne) repliées pour
former des feuillets bêta. Ces
feuillets sont séparés par des zones
sans structure secondaire qui
confèrent de l’élasticité à la fibre.
2.4.N6 La séquence des acides aminés détermine la conformation tridimensionnelle d’une protéine.
Les protéines sont souvent décrites comme étant soit fibreuse ou globulaire dans
la nature. Les protéines fibreuses ont des rôles structuraux tandis que les protéines
globulaires sont fonctionnelles (active dans le métabolisme de la cellule).
Propriétés
Protéines fibreuses
Protéines globulaires
Forme
Longue et mince
Ronde, sphérique
Rôle
Structurelle (forces et support)
Fonctionnelle (catalytique, transport, etc.)
Solubilité
(Normalement) insoluble dans
l’eau
(Normalement) soluble dans l’eau
Séquence
Séquence d’acides aminés
répétitives
Séquence d’acides aminés irrégulières
Stabilité
Moins sensible aux changements
en chaleur, pH, etc.
Plus sensible aux changements en chaleur,
pH, etc.
Exemples
Collagène, myosine, fibrine,
actine, kératine, élastine
Catalase, hémoglobine, insuline,
immunoglobulines
Chez les protéines globulaires, les groupements R hydrophobe sont repliés dans le centre de la molécule,
éloignés des molécules d’eau avoisinantes, ceci les rends solubles. Chez les protéines fibreuses les
groupements R hydrophobes sont exposés alors la molécule est insoluble.
2.4.N7 Les organismes vivants synthétisent de nombreuses protéines différentes qui ont un large
éventail de fonctions.
Il n’y a rien de comparable à la versatilité des protéines. Leur fonctionnalité et leur
usage dans les organismes est sans égal.
Fonction
Description
Il y a des milliers d’enzymes différentes qui catalyse des réactions
chimiques spécifiques dans la cellule ou à l’extérieur d’elle.
Contraction
L’actine et la myosine en concert cause les contractions musculaires
musculaire
nécessaire à la locomotion et au transport autour du corps.
La tubuline est une sous-unité des microtubules qui donne aux cellules
Cytosquelettes
animales leur forme et tire sur les chromosomes durant la mitose.
Les protéines fibreuses donnent la résistance à la traction nécessaire dans
Force de traction
la peau, les tendons, les ligaments et la paroi des vaisseaux sanguins.
Les protéines du plasma agissent comme facteurs de coagulations qui
Coagulation du sang cause le changement d’un état liquide à gélatineux du sang dans les
plaies.
Transport des
Les protéines du sang aident à transporter l’oxygène, le dioxyde de
nutriments et des gaz carbone, le fer et les lipides.
Catalyse
•
Des exemples clés sont expliqués en plus de détails.
Exemples clés
Rubisco
collagène
2.4.N7 Les organismes vivants synthétisent de nombreuses protéines différentes qui ont un large
éventail de fonctions.
Fonction
Adhésion cellulaire
Transport
membranaire
Hormones
Récepteurs
Assemblage d’ADN
Immunité
Description
Les protéines membranaires cause l’adhésion de cellules animales
adjacents entre elles.
Les protéines membranaires sont souvent utilisées pour faciliter le
transport actif et la diffusion facilitée, et aussi pour le transport des
électrons durant la respiration cellulaire et la photosynthèse
L’insuline, le FSH et le LH sont des protéines qui sont chimiquement très
variées.
Sites d’attache dans les membranes et le cytoplasme des hormones,
neurotransmetteurs, récepteurs du gout et l’odorat, la vision et aussi dans
les plantes
Les histones associés à L’ADN des eucaryotes, aident aux chromosomes à
se condenser durant la mitose.
Ceci est le groupe le plus varié de protéines, puisque les cellules peuvent
fabriquer une grande quantité d’anticorps différents.
Exemples clés
Insuline
Rhodopsine
Immunoglobulines
La Biotechnologie nous a permis d’utiliser les protéines dans l’industrie telle que:
• enzymes qui enlèvent les taches dans les détersifs à vêtements
• Production d’anticorps monoclonaux dans les tests de grossesse
• insuline pour traiter le diabètes
• Traitement de maladies
Les organismes génétiquement modifiés sont souvent utiliser pour produire des protéines. Ceci
est quand même un processus dispendieux et techniquement difficile.
• .
2.4.A1 La Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline, les immunoglobulines, la rhodopsine, le
collagène et la soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des fonctions des protéines.
Rubisco
• Nom complet: ribulose bisphosphate
carboxylase
• Enzyme - catalyse la réaction qui fixe le
dioxyde de carbone de l’atmosphère
• Fournit la source de carbone à partir de
laquelle tous les composés carbonés requis
par les organismes vivants, sont produits.
• Trouvé en hautes concentrations dans les
feuilles et les cellules des algues
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/b0/Mint-leaves-2007.jpg
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/74/Rubisco.png/220px-
2.4.A1 La Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline, les immunoglobulines, la rhodopsine, le
collagène et la soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des fonctions des protéines.
Insuline
•
•
•
Le pancréas des diabètes de type I ne produit pas
assez d’insuline donc il doit s’injecter
occasionnellement avec de l’insuline produite
synthétiquement pour corriger leur concentration
de sucre.
Une hormone – signale à plusieurs cellules (ex..
Cellules du foie) d’absorber le glucose et aider à
réduire la concentration de glucose dans le sang.
Les cellules affectées ont des récepteurs
(protéines) sur leur surface sur laquelle
l’insuline peut se lier (réversible).
Sécrétée par les cellules β dans le pancréas et
transportée par le sang.
https://en.wikipedia.org/wiki/File:Inzul%C3%ADn.jpg
http://www.biotopics.co.uk/as/insulinproteinstructure.html
2.4.A1 La Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline, les immunoglobulines, la rhodopsine, le
collagène et la soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des fonctions des protéines.
Immunoglobulines
•
•
•
•
Aussi connue comme anticorps.
Deux site d’attache d’antigènes (une molécule sur le pathogène qui
provoque une réponse immunitaire) – un sur chaque ‘bras’
Les sites d’attaches varient beaucoup entre les immunoglobulines
(hypervariable) afin de leur permettre de répondre à une grande
gamme de pathogènes.
D’autres parties de la molécule d’immunoglobuline cause une
réponse, ex. agisse comme marqueur à un phagocytes (qui
englobera le pathogène)
https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a9/Antibody_IgG2.png/320px-Antibody_IgG2.png
2.4.A1 La Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline, les immunoglobulines, la rhodopsine, le
collagène et la soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des fonctions des protéines.
Rhodopsine
•
•
•
•
•
Un pigment qui absorbe la lumière
La protéine membranaire des cellules de batonnets de la rétine
(région sensible à la lumière à l’arrière del’œil)
La rhodopsine consiste d’un polypeptide d’opsine entouré d’un
groupe prosthétique rétinal
La molécule rétinale absorbe un photon simple de lumière ->
change de forme -> changement à l’opsine -> le batonnet envoie un
influx nerveux au cerveau
Même les intensités très faibles de lumière peuvent être détectés.
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Rhodopsin.jpg
https://en.wikipedia.org/wiki/Retina#mediaviewer/File:Fundus_photograph_of_normal_left_eye.jpg
2.4.A1 La Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline, les immunoglobulines, la rhodopsine, le
collagène et la soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des fonctions des protéines.
Collagène
•
•
•
•
•
•
Une quantité de plusieurs formes
Tous des protéines semblables à des cordes
composées de trois polypeptides enroulé
ensemble.
Environ un quart de toutes les protéines dans
le corps humain sont de la collagène
Forme un réseau de fibres dans la peau et les
parois de vaisseaux sanguins qui résistent aux
déchirements.
Donne la force aux tendons, ligaments, peau
et parois de vaisseaux sanguins .
Forme une partie des dents et des os, aide à
prévenir le craquement et les fractures de
ceux-ci
https://en.wikipedia.org/wiki/Tooth_(human)#mediaviewer/File:Teeth_by_David_Shankbone.jpg
http://chempolymerproject.wikispaces.com/file/view/collagen_%28alpha_chain%29.jpg/34235269/collagen_%28alpha_chain
2.4.A1 La Rubisco (RuDP carboxylase), l’insuline, les immunoglobulines, la rhodopsine, le
collagène et la soie d’araignée en tant qu’exemples de la gamme des fonctions des protéines.
Soie d’araignée
•
•
•
•
•
Différent types de soie avec différentes
fonctions
La soie des câbles est plus forte que l’acier et
plus robuste que le Kevlar
Lors qu’elle est faite, elle contient des régions
où les polypeptide forment des réseaux
parallèles (bas)
Certaines régions semble être en désordre
(milieu)
Lorsqu’étiré, le polypeptide s’étend
graduellement, rendant la soie extensible et
très résistante au bris.
https://en.wikipedia.org/wiki/Spider_silk#mediaviewer/File:Araneus_diadematus_underside_1.jpg
https://en.wikipedia.org/wiki/Spider_silk#mediaviewer/File:Structure_of_spider_silk_thread_Modified.svg
2.4.N8 Chaque individu possède un protéome unique.
Génome: tous les gènes d’une cellule, tissu
ou organisme
Facteurs
environnementaux
Le génome détermine quelles protéines un organisme peut
possiblement produire. un génome est unique à la plupart
des individus (jumeaux identiques et clones partage un
génome)
L’environnement influence
quelles protéines un organismes
a besoin de produire et en quelle
quantité. Exemple serait la
nutrition, la température, les
niveaux d’activité et tout autre
aspect qui affecte l’activité d’une
cellule.
Protéome: Toutes les protéines produites
par une cellule, un tissu ou un organisme.
•
•
Est une fonction de génome et de l’environnement
auquel l’organisme est exposé, le protéome est variable
(dans el temps) et unique à chaque individu (incluant
les jumeaux identiques et clones ).
Il révèle ce qui se passe dans un organisme à un
moment donné
Pour analyser un protéome, un mélange de protéines est
extrait d’un échantillon et ensuite séparé par électrophorèse
sur gel. L’image en arrière-plan montre un exemple teinté
d’une électrophorèse sur gel.
Q – Génome ou
protéome, lequel est
plus gros? Expliquez
votre raisonnement.
http://proteomics.arizona.edu/sites/proteomics.arizona.edu/files/1D_Gel_CD_4
2.4.N8 Chaque individu possède un protéome unique.
Q – Génome ou protéome, lequel est plus gros? Expliquez votre
raisonnement.
R – Protéome:
• Pas tous les gènes produisent des polypeptides
• Plusieurs polypeptides et groupes prosthétiques peuvent
interagir
• Acides aminés peuvent être modifiés (ex.. Collagène)
• Un polypeptide peut se replier dans des niveaux différents de
structure (ex.. insuline)
Pour analyser un protéome, un mélange de protéines est
extrait d’un échantillon et ensuite séparé par électrophorèse
sur gel. L’image en arrière-plan montre un exemple teinté
d’une électrophorèse sur gel.
http://proteomics.arizona.edu/sites/proteomics.arizona.edu/files/1D_Gel_CD_4
2.4.A2 la dénaturation des protéines par la chaleur ou par écart du pH par rapport au pH
optimum.
The three-dimensional conformation of proteins is stabilized by bonds or
interactions between R groups of amino acids within the molecule. Most of
these bonds and interactions are relatively weak and they can be disrupted or
broken. This results in a change to the conformation of the protein, which is
called denaturation.
Heat can cause
denaturation:
vibrations
within the
molecule
breaks
intermolecular
bonds or
interactions.
A denatured protein does not normally return to its former
structure – the denaturation is permanent. Soluble proteins
often become insoluble and form a precipitate.
Extremes of pH can cause
denaturation: charges on R groups
are changed, breaking ionic bonds
within the protein or causing new
ionic bonds to form.
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/2/22/Fried_egg%2C_sunny_side_up_%28black_background%29.P
2.4.A2 la dénaturation des protéines par la chaleur ou par écart du pH par rapport au pH optimum.
The background image shows white smokers, a particular kind of hydrothermal
vent which produces very hot carbon dioxide gas. These vents can be found deep
in oceans and produce temperatures in excess of 100 °C, but life can still be
found around them.
Thermophiles are organisms (often archea or eubacteria) that live in relatively
hot conditions (45 to122 °C). In order that they can survive their proteins are
stable at the higher than normal temperatures they experience.
https://en.wikipedia.org/wiki/File:Champagne_vent_white_smokers.jpg
2.4.A2 la dénaturation des protéines par la chaleur ou par écart du pH par rapport au pH optimum.
Available equipment:
• Waterbaths
• Albumen otherwise known as egg white
• Thermometers
• Colorimeters (optional)
Your task: determine the
temperature stability of albumen
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/2/22/Fried_egg%2C_sunny_side_up_%28black_background%29.P
Acknowledgments
Jason de Nys
Click4Biology

similar documents